High-throughput screening of structural proteomics targets using NMR (2003)
- Authors:
- Autor USP: FARAH, SHAKER CHUCK - IQ
- Unidade: IQ
- DOI: 10.1016/s0014-5793(03)00926-8
- Subjects: BIOQUÍMICA; RAIOS X; XANTHOMONAS
- Language: Inglês
- Imprenta:
- Source:
- Título do periódico: FEBS Letters
- ISSN: 0014-5793
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 552, n. 2-3, p. 207-213, 2003
- Este periódico é de assinatura
- Este artigo NÃO é de acesso aberto
- Cor do Acesso Aberto: closed
-
ABNT
GALVÃO-BOTTON, Leonor M. P. et al. High-throughput screening of structural proteomics targets using NMR. FEBS Letters, v. 552, n. 2-3, p. 207-213, 2003Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/s0014-5793(03)00926-8. Acesso em: 15 maio 2024. -
APA
Galvão-Botton, L. M. P., Katsuyama, Â. M., Carvalho, C. R. G., Almeida, F. C. L. de, Farah, C. S., & Valente, A. P. (2003). High-throughput screening of structural proteomics targets using NMR. FEBS Letters, 552( 2-3), 207-213. doi:10.1016/s0014-5793(03)00926-8 -
NLM
Galvão-Botton LMP, Katsuyama ÂM, Carvalho CRG, Almeida FCL de, Farah CS, Valente AP. High-throughput screening of structural proteomics targets using NMR [Internet]. FEBS Letters. 2003 ; 552( 2-3): 207-213.[citado 2024 maio 15 ] Available from: https://doi.org/10.1016/s0014-5793(03)00926-8 -
Vancouver
Galvão-Botton LMP, Katsuyama ÂM, Carvalho CRG, Almeida FCL de, Farah CS, Valente AP. High-throughput screening of structural proteomics targets using NMR [Internet]. FEBS Letters. 2003 ; 552( 2-3): 207-213.[citado 2024 maio 15 ] Available from: https://doi.org/10.1016/s0014-5793(03)00926-8 - Stability of troponin I and T investigated by a hydrophobic fluorescent probe
- A tropomyosin mutant containing a intrinsic fluorescent probe may be used to study head-to-tail interaction thermodynamics
- Structural genomics of the phytopathogen Xanthomonas axonopodis pv citri
- Ca2+-induced rolling of tropomyosin in muscle thin filaments - The alpha- and beta-band hypothesis revisited
- A specific C-terminal deletion in tropomyosin results in a stronger head-to-tail interaction and increased polymerization
- New protein fold from Xanthomonas axonopodis pv citri YaeQ
- Calcium binding to Leptospira outer membrane antigen LipL32 is not necessary for its interaction with plasma fibronectin, collagen type IV, and plasminogen
- High-throughput screening of Xanthomonas axonopodis pv citri targets for structural proteomics using NMR
- Strategy for determining the binding site of tropomyosin on actin
- Deciphering the head-to-tail complex of 'alpha'-tropomyosin using double mutant cycles and molecular docking
Informações sobre o DOI: 10.1016/s0014-5793(03)00926-8 (Fonte: oaDOI API)
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