Utilização de hidrolisados enzimáticos de peixes para obtenção de peptídeos inibidores da enzima conversora da angiotensina I (ECA) (2005)
- Authors:
- Autor USP: NEVES, RENATA ALEXANDRA MOREIRA DAS - FCF
- Unidade: FCF
- Sigla do Departamento: FBA
- Subjects: ANGIOTENSINAS; BIOQUÍMICA DE ALIMENTOS; PEIXES (PRODUTOS DERIVADOS); PEPTÍDEOS
- Language: Português
- Abstract: Peptídeos bioativos são de grande interesse tanto para a indústria farmacêutica como para a de alimentos e são obtidos a partir da hidrólise enzimática de várias fontes protéicas, como as do leite, glúten de milho, soja, e músculos de suínos, aves e peixes. Estes peptídeos podem desempenhar atividades benéficas para a saúde, entre elas, a regulação ou inibição de enzimas, com destaque à inibição da enzima conversora da angiotensina I (ECA). Esta enzima é responsável pela clivagem de dois importantes substratos envolvidos na regulação da pressão arterial, a angiotensina I e a bradicinina. Neste trabalho foi estudada a atividade inibitória da ECA em hidrolisados dos peixes tilápia tailandesa (Oreochromis niloticus - linhagem tailandesa) e corvina (Micropogonias furnieri) . Os "minced" destes peixes foram hidrolisados com pepsina e proteases de Streptomyces griseus por 5 horas em condições ideais de pH e temperatura. A atividade inibitória foi avaliada pela medida da atividade residual da enzima sobre substrato sintético fluorescente. Os hidrolisados com um grau de hidrólise de cerca de 34 `POR CENTO` apresentaram atividade inibitória semelhante, com valor de `IC IND.50` = 0,040 e 0,036 mg proteína/mL, respectivamente para a tilápia e a corvina. Observou-se aumento da atividade inibitória com o progresso da hidrólise, sendo que este aumento também está relacionado com a especificidade das enzimas proteolíticas. Em outro experimento observou-se queos peptídeos presentes no hidrolisado de tilápia inibiram indistintamente os domínios C e N terminais da ECA, não demonstrando especificidade. A atividade inibitória dos hidrolisados foi mantida após submetê-Ios à ação de enzimas proteolíticas gastrointestinais, indicando a ) sua provável estabilidade "in vivo". Da mesma forma, o minced de tilápia quando incubado sucessivamente com pepsina/tripsina/quimotripsina produziu peptídeos ativos (`IC IND.50` = 0,025mg proteína/mL). Apesar do reduzido grau de hidrólise obtido neste ensaio (17 `POR CENTO`), os peptídeos liberados apresentaram atividade inibitória elevada, confirmando que a atividade não está relacionada apenas com o grau de hidrólise, mas também com a sequência de aminoácidos, liberados em função da especificidade das enzimas. Concluiu-se que o consumo destes peixes, ou seus respectivos hidrolisados poderá eventualmente, auxiliar na prevenção e no tratamento não medicamentoso da hipertensão, embora estudos "in vivo" sejam necessários para comprovar as suas funções biológicas
- Imprenta:
- Data da defesa: 12.09.2005
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ABNT
NEVES, Renata Alexandra Moreira das. Utilização de hidrolisados enzimáticos de peixes para obtenção de peptídeos inibidores da enzima conversora da angiotensina I (ECA). 2005. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, São Paulo, 2005. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/9/9131/tde-18032014-170823/. Acesso em: 12 jun. 2024. -
APA
Neves, R. A. M. das. (2005). Utilização de hidrolisados enzimáticos de peixes para obtenção de peptídeos inibidores da enzima conversora da angiotensina I (ECA) (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, São Paulo. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/9/9131/tde-18032014-170823/ -
NLM
Neves RAM das. Utilização de hidrolisados enzimáticos de peixes para obtenção de peptídeos inibidores da enzima conversora da angiotensina I (ECA) [Internet]. 2005 ;[citado 2024 jun. 12 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/9/9131/tde-18032014-170823/ -
Vancouver
Neves RAM das. Utilização de hidrolisados enzimáticos de peixes para obtenção de peptídeos inibidores da enzima conversora da angiotensina I (ECA) [Internet]. 2005 ;[citado 2024 jun. 12 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/9/9131/tde-18032014-170823/
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