Caracterização da interação entre o regulador espacial MinC e seu alvo FtsZ em Bacillus subtilis (2014)
- Authors:
- Autor USP: BLASIOS JUNIOR, VALDIR - IQ
- Unidade: IQ
- Sigla do Departamento: QBQ
- Subjects: DIVISÃO CELULAR; PROTEÍNAS (INTERAÇÃO); CITOESQUELETO
- Language: Português
- Abstract: A divisão celular bacteriana é orquestrada por FtsZ, uma proteína homóloga à tubulina eucariótica que possui a capacidade de polimerizar e gerar uma estrutura chamada de anel Z. O local onde esta estrutura citoesquelética contrátil é formada determina o futuro sítio de divisão. O complexo MinCD é um dos principais reguladores da posição da divisão, favorecendo a montagem do anel Z precisamente na região medial da bactéria. MinCD age como um inibidor sítio específico da polimerização de FtsZ, atuando preferencialmente nos polos celulares. MinC é a proteína do complexo que atua diretamente sobre FtsZ e inibe sua polimerização. Essa tese elucida a interação entre FtsZ e MinC e sugere o mecanismo exercido por MinC em Bacillus subtilis. Foi triada uma biblioteca de mutantes randômicos de FtsZ para identificação de mutantes resistentes à ação de MinC. Dentre estes, as substituições K243R e D287V, quando caracterizados usando espalhamento de luz e espectroscopia de fluorescência impediram a interação com MinC. Como as mutações estavam localizados em torno das hélices H-9 e H-10 no domínio C-terminal de FtsZ, concluímos que esta região representa o sítio de interação com MinC desta proteína. Como complemento ao mapeamento do sitio de ligação de MinC em FtsZ, identificamos a região de MinC que interage com FtsZ. Para tanto, escolhemos resíduos de MinC para mutagênese e caracterização. A escolha priorizou os resíduos conservados entre espécies Gram-positivas, experimentos de RMN, carga e exposição ao solvente dos mesmos. Dentre os resíduos de MinC mutados que afetaram sua capacidade de inibir a polimerização de FtsZ in vitro foram: Y8 e K12 (β-1), K15 (alça-2), H55 (β-3) , H84 (β-4) e K149 (C-terminal). Sendo assim, podemos concluir que a face de interação para FtsZ em MinC de B. subtilis é a única folha β do domínio N-terminal desta proteína. Com base nos sítios mapeados das duas proteínasexperimentalmente, criamos um modelo in silico do complexo MinC-FtsZ por docking molecular. De acordo com o modelo gerado, MinC interage com a porção lateral de polímeros de FtsZ. Isto sugere que MinC atue na inibição da formação de feixes de filamentos de FtsZ, impedindo assim a formação de anéis Z funcionais. Esse mecanismo de ação do sistema Min é diferente do proposto para E. coli, no qual MinC interage com a face de polimerização FtsZ-FtsZ e impede a formação de protofilamentos de FtsZ
- Imprenta:
- Data da defesa: 14.08.2014
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ABNT
BLASIOS JUNIOR, Valdir. Caracterização da interação entre o regulador espacial MinC e seu alvo FtsZ em Bacillus subtilis. 2014. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, São Paulo, 2014. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-01102014-074822/. Acesso em: 21 maio 2024. -
APA
Blasios Junior, V. (2014). Caracterização da interação entre o regulador espacial MinC e seu alvo FtsZ em Bacillus subtilis (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, São Paulo. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-01102014-074822/ -
NLM
Blasios Junior V. Caracterização da interação entre o regulador espacial MinC e seu alvo FtsZ em Bacillus subtilis [Internet]. 2014 ;[citado 2024 maio 21 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-01102014-074822/ -
Vancouver
Blasios Junior V. Caracterização da interação entre o regulador espacial MinC e seu alvo FtsZ em Bacillus subtilis [Internet]. 2014 ;[citado 2024 maio 21 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-01102014-074822/
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