Guanidine hydrochloride and urea effects upon thermal stability of Glossoscolex paulistus hemoglobin (HbGp) (2015)
- Authors:
- Autor USP: TABAK, MARCEL - IQSC
- Unidade: IQSC
- DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2014.11.012
- Assunto: BIOQUÍMICA
- Language: Inglês
- Imprenta:
- Source:
- Título do periódico: International Journal of Biological Macromolecules
- ISSN: 0141-8130
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 74, p. 18-28, 2015
- Este periódico é de assinatura
- Este artigo NÃO é de acesso aberto
- Cor do Acesso Aberto: closed
-
ABNT
CARVALHO, Francisco Adriano de Oliveira et al. Guanidine hydrochloride and urea effects upon thermal stability of Glossoscolex paulistus hemoglobin (HbGp). International Journal of Biological Macromolecules, v. 74, p. 18-28, 2015Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2014.11.012. Acesso em: 15 maio 2024. -
APA
Carvalho, F. A. de O., Alves, F. R., Carvalho, J. W. P., & Tabak, M. (2015). Guanidine hydrochloride and urea effects upon thermal stability of Glossoscolex paulistus hemoglobin (HbGp). International Journal of Biological Macromolecules, 74, 18-28. doi:10.1016/j.ijbiomac.2014.11.012 -
NLM
Carvalho FA de O, Alves FR, Carvalho JWP, Tabak M. Guanidine hydrochloride and urea effects upon thermal stability of Glossoscolex paulistus hemoglobin (HbGp) [Internet]. International Journal of Biological Macromolecules. 2015 ; 74 18-28.[citado 2024 maio 15 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2014.11.012 -
Vancouver
Carvalho FA de O, Alves FR, Carvalho JWP, Tabak M. Guanidine hydrochloride and urea effects upon thermal stability of Glossoscolex paulistus hemoglobin (HbGp) [Internet]. International Journal of Biological Macromolecules. 2015 ; 74 18-28.[citado 2024 maio 15 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2014.11.012 - Estudos cinéticos da influência de surfactantes iônicos na hemoglobina extracelular de Glossoscolex paulistus em meio ácido
- Protein concentration effect on thermal stability of the extracellular hemoglobin of glossoscolex paulistus: dynamic light scaterring and differential scanning calorimetry
- The interaction of nitroxide radicals with hemoglobin
- Spin-lattice relaxation in the 'GAMA IND.8'('Dy IND.3+':Ca'F IND.2','Nd IND.3+':Ca'F IND.2') quadruplets
- Epr studies of copper binding to human hemoglobin: evidence for cooperative binding sites and characterization for the lower affinity site
- On the interaction of dipyridamole derivatives with bovine serum albumin
- Interaction of dipyridamole derivatives with bovine serum albumin
- Dipyridamole interacts with the polar part of cationic reversed micelles in chloroform: 'ANTPOT.1 H' NMR and ESR evidence
- Binding of dipyridamole to phospholipid vesicles and effect of the drug upon the bilayer: fluorescence and esr studies
- Interaction of biomacromolecules with water soluble pigments possessing high 'PI'-cognugation. Aggregation phenomena
Informações sobre o DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2014.11.012 (Fonte: oaDOI API)
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