Os inflamassomas de AIM2 e NLRC4 cooperam com a caspase-11 para induzir piroptose, ativação do inflamassoma de NLRP3 e resistência à infecção bacteriana (2015)
- Authors:
- Autor USP: RIBEIRO, JULIANA MAGRO - FMRP
- Unidade: FMRP
- Sigla do Departamento: RBP
- Subjects: LEGIONELLA PNEUMOPHILA; INFLAMAÇÃO; CÉLULAS MORTAS
- Language: Português
- Abstract: Legionella pneumophila é uma bacteria Gram-negativa que modula as funções celulares de forma a estabelecer um nicho replicativo adequado a sua replicação. Essa bacteria é capaz de modular a montagem de seu vacuolo replicativo pela secreção de proteínas efetoras através do seu sistema de secreção do tipo IV Dot/Icm. É também por meio do Dot/Icm que mesmo dentro de um vacúolo L. pneumophila é percebida por diferentes receptores de reconhecimento de padrão, incluindo os receptores intracelulares Nod-like. Após o reconhecimento da bacteria pela célula hospedeira, o inflamassoma é montado, a caspase-1 é ativa, diferentes citocinas podem ser liberadas e pode ocorrer a formação de poros na membrana da célula além da morte celular piroptótica. Em infecções por L. pneumophila, múltiplas vias de ativação do inflamassoma podem levar à formação de poros na membrana celular e piroptose. Esta bactéria ativa uma via dependente de NAIP5/NLRC4 no reconhecimento da flagelina bacteriana dependentemente da expressão do sistema de secreção Dot/Icm. A ativação do inflamassoma de NAIP5/NRLC4 induz a ativação de caspase-1 e provoca a formação de poros na membrana celular. Além disso, L. pneumophila ativa a piroptose independente do reconhecimento de flagelina, mas dependente da ativação da caspase-11 e da expressão do Dot/Icm. Interessantemente, demonstramos que também há formação de poros independente de caspase-11 e independente de flagelina, mediada por AIM2 e caspase-1. Além disso, verificamos que AIM2 e caspase-11 cooperam para a proteólise de caspase-1 e maturação de IL-1β em resposta a L. pneumophila deficiente em flagelina (flaA-). Verificamos que a ativação do inflamassoma de NLRP3 é essencial para a proteólise de caspase-1 e secreção de IL-1β em resposta a flaA-, mas a formação de poro procede independente de NLRP3. Demonstramos ainda que a formação de poros mediadapor AIM2 e NAIP5/NLRC4 envolve uma forma ativa e não clivada de caspase-1. De forma geral, nossos dados suportam a hipótese que a formação de poro dependente de NAIP5/NLRC4, AIM2 e caspase-11 precede a ativação de NLRP3, possivelmente devido ao efluxo de potássio causado pelo dano celular. Por fim, demonstramos que os diferentes inflamassomas cooperam para o controle da infecção por L. pneumophila in vivo
- Imprenta:
- Publisher place: Ribeirão Preto
- Date published: 2015
- Data da defesa: 24.09.2015
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ABNT
RIBEIRO, Juliana Magro. Os inflamassomas de AIM2 e NLRC4 cooperam com a caspase-11 para induzir piroptose, ativação do inflamassoma de NLRP3 e resistência à infecção bacteriana. 2015. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto, 2015. . Acesso em: 22 maio 2024. -
APA
Ribeiro, J. M. (2015). Os inflamassomas de AIM2 e NLRC4 cooperam com a caspase-11 para induzir piroptose, ativação do inflamassoma de NLRP3 e resistência à infecção bacteriana (Dissertação (Mestrado). Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto. -
NLM
Ribeiro JM. Os inflamassomas de AIM2 e NLRC4 cooperam com a caspase-11 para induzir piroptose, ativação do inflamassoma de NLRP3 e resistência à infecção bacteriana. 2015 ;[citado 2024 maio 22 ] -
Vancouver
Ribeiro JM. Os inflamassomas de AIM2 e NLRC4 cooperam com a caspase-11 para induzir piroptose, ativação do inflamassoma de NLRP3 e resistência à infecção bacteriana. 2015 ;[citado 2024 maio 22 ]
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