Caracterização de uma aril-álcool oxidase do fungo termofílico <i>Myceliophthora thermophila</i> (2018)
- Authors:
- Autor USP: HIGASI, PAULA MIWA RABêLO - IFSC
- Unidade: IFSC
- Sigla do Departamento: FCI
- Subjects: ENZIMAS; FUNGOS TERMÓFILOS; ENZIMAS; BIOMASSA
- Keywords: <i>Myceliophthora thermophila</i>; AA3_2; Aril-álcool oxidase; Aryl-alcohol oxidase
- Agências de fomento:
- Language: Português
- Abstract: A biomassa vegetal é a maior fonte de carbono renovável disponível, e é composta de celulose, hemicelulose e lignina. A lignina, um heteropolímero polifenólico complexo, é uma barreira a utilização mais eficiente da biomassa. Fungos desenvolveram formas de superar o obstáculo imposto pela lignina, através da atividade de enzimas como peroxidases, e da ação de pequenas moléculas reativas. As duas formas dependem da presença de peróxido de hidrogênio, que é produzido pela atividade de enzimas como aril-álcool oxidases (AAOs). AAOs são enzimas pertencentes a superfamília GMC de oxidoredutases e, portanto, possuem FAD como grupo prostético. Realizam a conversão de álcoois aromáticos à aldeídos, com concomitante produção de peróxido de hidrogênio. Devido à capacidade de oxidação de substratos variados, e dependente somente de oxigênio molecular, AAOs têm potencial aplicação na indústria biotecnológica, tanto como produtoras de peróxido de hidrogênio quanto na produção de químicos-plataforma a partir da biomassa. No entanto, AAOs ainda têm poucos exemplares caracterizados, e a maior parte dos estudos publicados é referente a enzimas do gênero de fungos basidiomicetos Pleurotus sp.. A enzima MtAAOx do fungo ascomiceto termofílico M. thermophila foi produzida de forma heteróloga em A. nidulans, e algumas de suas propriedades bioquímicas e estruturais foram determinadas. MtAAOx é uma enzima extracelular monomérica glicosilada, com grupo FAD dissociável, e capaz de oxidar álcooisaromáticos fenólicos e não fenólicos, incluindo um monômero da lignina, coniferil álcool, substrato para o qual a enzima teve mais afinidade. MtAAOx, além de oxidar álcoois aromáticos, também foi capaz de oxidar um substrato heterocíclico, 5-HMF, e de utilizar outro aceptor de elétrons além do oxigênio. Esses resultados, aliados a baixa similaridade entre sequencias de aminoácidos indicam que MtAAOx tem sítio catalítico e canal de acesso do substrato distintos das AAOs até o momento caracterizadas. A enzima MtAAOx deglicosilada teve estabilidade térmica reduzida em comparação com a enzima nativa. A atividade enzimática foi afetada positivamente com a presença de alguns cátions, entre eles Ca2+. Além de afetar a atividade, Ca2+proporcionou ganho de estabilidade térmica, com aumento da temperatura de melting em 5 ºC. Esta enzima é uma nova aril-álcool oxidase caracterizada, a primeira de um fungo ascomiceto, e acredita-se que tenha papel na degradação da lignina da biomassa vegetal
- Imprenta:
- Publisher place: São Carlos
- Date published: 2018
- Data da defesa: 20.07.2018
-
ABNT
HIGASI, Paula Miwa Rabêlo. Caracterização de uma aril-álcool oxidase do fungo termofílico <i>Myceliophthora thermophila</i>. 2018. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, São Carlos, 2018. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-02102018-092109/. Acesso em: 18 abr. 2024. -
APA
Higasi, P. M. R. (2018). Caracterização de uma aril-álcool oxidase do fungo termofílico <i>Myceliophthora thermophila</i> (Dissertação (Mestrado). Universidade de São Paulo, São Carlos. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-02102018-092109/ -
NLM
Higasi PMR. Caracterização de uma aril-álcool oxidase do fungo termofílico <i>Myceliophthora thermophila</i> [Internet]. 2018 ;[citado 2024 abr. 18 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-02102018-092109/ -
Vancouver
Higasi PMR. Caracterização de uma aril-álcool oxidase do fungo termofílico <i>Myceliophthora thermophila</i> [Internet]. 2018 ;[citado 2024 abr. 18 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-02102018-092109/ - Mono-oxigenase lítica de polissacarídeos TtLPMO9H: caracterização e mecanismos moleculares de ativação catalítica
- Caracterização de uma aril-álcool oxidase do fungo termofílico <i>Myceliophthora thermophila</i>
- Cellulose degradation by lytic polysaccharide monooxygenase fueled by an aryl-alcohol oxidase
- Expressão e purificação de mono oxigenase lítica de polissacarídeo
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- A simple enzymatic assay for the quantification of C1-specific cellulose oxidation by lytic polysaccharide monooxygenases
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- Recombinant LPMOs and the Aspergillus nidulans role as expression system
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