Estudos conformacionais da proteína Albumina de Soro Bovino (BSA) e sua interação com o polímero NAFION® em diferentes condições físico-químicas por espectroscopias de dicroísmo circular e fluorescência (2019)
- Authors:
- Autor USP: RESENDE, LUIZ FILIPE TSARBOPOULOS DE - EACH
- Unidade: EACH
- Subjects: BIOQUÍMICA; ALBUMINAS; POLÍMEROS (QUÍMICA ORGÂNICA); FLUORESCÊNCIA
- Keywords: Albumina do Soro Bovino (BSA); Bovine Serum Albumin; Circular Dichroism (CD); Dicroísmo Circular (CD); Nafion®
- Language: Português
- Abstract: Estudos anteriores mostram que o polímero Nafion® pode causar deslocamento do equilíbrio conformacional de proteínas em valores de pH que não o fisiológico. Nesse sentido, o Nafion® não só pode ser utilizado como uma sonda interessante para estudos estruturais de proteínas, mas, também, é importante entender seu papel na conformação da proteína. Portanto, a Albunina do Soro Bovino (BSA) foi escolhida como modelo para o estudo dos efeitos do Nafion® na conformação helicoidal de proteínas. A finalidade deste trabalho é entender as alterações na conformação e vizinhanças aromáticas da BSA, na faixa de pH de 2 a 12, na presença e ausência de Nafion®, que pode também revelar o papel do polímero na exposição dos aromáticos e nos processos de transferência de energia. As alterações da estrutura secundária foram medidas por Dicroísmo Circular e os espectros de fluorescência no estado estacionário foram usados para analisar as mudanças nas vizinhanças dos aromáticos. Os resultados mostraram a diminuição discreta do conteúdo helicoidal da conformação da BSA na região extremamente básica, pH 11 em relação à conformação em pH 7... (Continua)(Continuação) Já na região ácida, pH 2, embora haja considerável diminuição do conteúdo helicoidal, a BSA ainda mantém quase 50% de sua conformação secundária regular. Em relação aos ambientes dos aromáticos triptofano e tirosina, a eficiência quântica da emissão de fluorescência diminui em regiões ácidas e básicas, indicando que, nessas estruturas, os aromáticos encontram-se em restrição conformacional em relação ao observado na proteína nativa. Estes resultados apontam para a mudanças na conformação da BSA em ambas as regiões: ácidas e básicas, incluindo mudanças das estruturas secundárias e nas vizinhanças dos aromáticos. A adição do Nafion®, por outro lado, acentua o deslocamento para o azul e diminuição da exposição dos aminoácidos, tanto em solução quanto em estado sólido. A estrutura secundária da proteína é completamente modificada pelo polímero na região ácida, e esta conformação é mantida nas regiões neutra e básica, sugerindo que o Nafion® não estabiliza estruturas helicoidais
- Imprenta:
- Data da defesa: 12.04.2019
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ABNT
RESENDE, Luiz Filipe Tsarbopoulos de. Estudos conformacionais da proteína Albumina de Soro Bovino (BSA) e sua interação com o polímero NAFION® em diferentes condições físico-químicas por espectroscopias de dicroísmo circular e fluorescência. 2019. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, São Paulo, 2019. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/100/100142/tde-14052019-000522/. Acesso em: 03 maio 2024. -
APA
Resende, L. F. T. de. (2019). Estudos conformacionais da proteína Albumina de Soro Bovino (BSA) e sua interação com o polímero NAFION® em diferentes condições físico-químicas por espectroscopias de dicroísmo circular e fluorescência (Dissertação (Mestrado). Universidade de São Paulo, São Paulo. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/100/100142/tde-14052019-000522/ -
NLM
Resende LFT de. Estudos conformacionais da proteína Albumina de Soro Bovino (BSA) e sua interação com o polímero NAFION® em diferentes condições físico-químicas por espectroscopias de dicroísmo circular e fluorescência [Internet]. 2019 ;[citado 2024 maio 03 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/100/100142/tde-14052019-000522/ -
Vancouver
Resende LFT de. Estudos conformacionais da proteína Albumina de Soro Bovino (BSA) e sua interação com o polímero NAFION® em diferentes condições físico-químicas por espectroscopias de dicroísmo circular e fluorescência [Internet]. 2019 ;[citado 2024 maio 03 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/100/100142/tde-14052019-000522/
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