Interação das Hsp70 e co-chaperonas humanas com lipossomas: uma abordagem biofísica (2023)
- Authors:
- Autor USP: COTO, AMANDA LAÍS DE SOUZA - IQSC
- Unidade: IQSC
- DOI: 10.11606/T.75.2023.tde-11122023-115117
- Assunto: PROTEÍNAS
- Keywords: chaperonas moleculares; DjC20; DjC20; Hep1; Hep1; Hsp70; Hsp70; molecular chaperones
- Agências de fomento:
- Language: Português
- Abstract: As chaperonas moleculares são uma classe de proteínas que participam de diversos processos celulares. Nesse contexto, a família das Hsp70 destaca-se devido ao seu importante papel no funcionamento celular, visto que essas proteínas atuam como pivô, recebendo/distribuindo proteínas-clientes de/para outras chaperonas moleculares. As Hsp70 são encontradas em vários compartimentos subcelulares. Algumas de suas funções são auxiliar o enovelamento de proteínas nascentes, prevenir a agregação de proteínas e encaminhar proteínas para organelas ou para degradação. O mau funcionamento das Hsp70 está diretamente relacionado ao surgimento de doenças degenerativas, autoimunes e alguns tipos de câncer. As Hsp70 são encontradas associadas a membranas celulares; entretanto, o papel dessas proteínas nesse compartimento e o mecanismo envolvido no processo de inserção delas nas membranas lipídicas ainda precisam ser elucidados. Além das Hsp70, co-chaperonas também podem interagir com membranas lipídicas. Uma delas é a Hep1 humana, proteína encontrada majoritariamente na matriz mitocondrial e uma das co-chaperonas da HSPA9. A principal função da hHep1 é manter a HSPA9 em sua conformação nativa e garantir o correto funcionamento dessa proteína na mitocôndria. Entretanto, os aspectos que podem levar a hHep1 a se associar às membranas ainda não são conhecidos. Outra co-chaperona da HSPA9 é a DjC20, proteína que tem papel fundamental na biogênese de proteínas [FeS] na mitocôndria. Ela é responsávelpor estimular a atividade ATPásica da HSPA9. hHep1 e DjC20, além de parceiras da HSPA9, possuem em comum o motivo dedo de zinco, região fundamental para a estabilidade estrutural dessas proteínas e para a interação com a Hsp70. O potencial da DjC20 interagir com membranas lipídicas ainda não foi explorado. Sendo assim, este trabalho visou a caracterização estrutural e termodinâmica da interação das Hsp70 e co-chaperonas hHep1 e DjC20 com lipossomas negativamente carregados
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- Publisher place: São Carlos
- Date published: 2023
- Data da defesa: 18.09.2023
- Este periódico é de acesso aberto
- Este artigo é de acesso aberto
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- Cor do Acesso Aberto: gold
- Licença: cc-by-nc-sa
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ABNT
COTO, Amanda Laís de Souza. Interação das Hsp70 e co-chaperonas humanas com lipossomas: uma abordagem biofísica. 2023. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, São Carlos, 2023. Disponível em: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-11122023-115117/. Acesso em: 01 maio 2024. -
APA
Coto, A. L. de S. (2023). Interação das Hsp70 e co-chaperonas humanas com lipossomas: uma abordagem biofísica (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, São Carlos. Recuperado de https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-11122023-115117/ -
NLM
Coto AL de S. Interação das Hsp70 e co-chaperonas humanas com lipossomas: uma abordagem biofísica [Internet]. 2023 ;[citado 2024 maio 01 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-11122023-115117/ -
Vancouver
Coto AL de S. Interação das Hsp70 e co-chaperonas humanas com lipossomas: uma abordagem biofísica [Internet]. 2023 ;[citado 2024 maio 01 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-11122023-115117/ - Estudo estrutural e funcional da co-chaperona SGT de Leishmania braziliensis
- Interaction of HSPA5 (Grp78, BIP) with negatively charged phospholipid membranes via oligomerization involving the N-terminal end domain
- Obtaining and structural studies of human BiP thermal aggregate
- Estudos da Interação dos Mutantes Truncados dos Mutantes da hHep1 Humana com Lipossomas Carregados Negativamente
- Analysis of the NBD domain of human BIP protein and its Interaction with adenosine nucleotides ATP and ADP
- Evaluation of the Structure and Stability of Truncated Mutants of the Hsp70 Escort Protein 1
- Interaction Studies of the Human Hep1 Truncated Mutants and Negatively Charged Liposomes
- Human HSP70‑escort protein 1 (hHep1) interacts with negatively charged lipid bilayers and cell membranes
- Human heat shock cognate protein (HSC70/HSPA8) interacts with negatively charged phospholipids by a different mechanism than other HSP70s and brings HSP90 into membranes
- Importance of zinc ion in the stability of human DjC20 molecular chaperone
Informações sobre o DOI: 10.11606/T.75.2023.tde-11122023-115117 (Fonte: oaDOI API)
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