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ABNT
GARBELLINI, Carolina Patricia Aires et al. Bacillus subtilis engagement induced via sporulation: a case of bacterial communication. Brazilian Journal of Physics, v. 52, n. 3, p. 88-1-88-4, 2022Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s13538-022-01079-7. Acesso em: 16 abr. 2024.
APA
Garbellini, C. P. A., Polizello, A. C. M., Caliri, A., & Mascarenhas, S. (2022). Bacillus subtilis engagement induced via sporulation: a case of bacterial communication. Brazilian Journal of Physics, 52( 3), 88-1-88-4. doi:10.1007/s13538-022-01079-7
NLM
Garbellini CPA, Polizello ACM, Caliri A, Mascarenhas S. Bacillus subtilis engagement induced via sporulation: a case of bacterial communication [Internet]. Brazilian Journal of Physics. 2022 ; 52( 3): 88-1-88-4.[citado 2024 abr. 16 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s13538-022-01079-7
Vancouver
Garbellini CPA, Polizello ACM, Caliri A, Mascarenhas S. Bacillus subtilis engagement induced via sporulation: a case of bacterial communication [Internet]. Brazilian Journal of Physics. 2022 ; 52( 3): 88-1-88-4.[citado 2024 abr. 16 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s13538-022-01079-7
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ABNT
ANDRADE, Micássio F. et al. The 3-phenylcoumarin derivative 6,7-dihydroxy-3-[3′,4′-methylenedioxyphenyl]-coumarin downmodulates the FcγR- and CR-mediated oxidative metabolism and elastase release in human neutrophils: possible mechanisms underlying inhibition of the formation and release of neutrophil extracellular traps. Free Radical Biology and Medicine, v. 115, p. 421-435, 2018Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2017.12.012. Acesso em: 16 abr. 2024.
APA
Andrade, M. F., Kabeya, L. M., Bortot, L. O., Santos, G. B. dos, Santos, E. O. L., Albiero, L. R., et al. (2018). The 3-phenylcoumarin derivative 6,7-dihydroxy-3-[3′,4′-methylenedioxyphenyl]-coumarin downmodulates the FcγR- and CR-mediated oxidative metabolism and elastase release in human neutrophils: possible mechanisms underlying inhibition of the formation and release of neutrophil extracellular traps. Free Radical Biology and Medicine, 115, 421-435. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2017.12.012
NLM
Andrade MF, Kabeya LM, Bortot LO, Santos GB dos, Santos EOL, Albiero LR, Figueiredo-Rinhel ASG, Carvalho CA, Azzolini AECS, Caliri A, Pupo MT, Emery F da S, Lucisano-Valim YM. The 3-phenylcoumarin derivative 6,7-dihydroxy-3-[3′,4′-methylenedioxyphenyl]-coumarin downmodulates the FcγR- and CR-mediated oxidative metabolism and elastase release in human neutrophils: possible mechanisms underlying inhibition of the formation and release of neutrophil extracellular traps [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2018 ; 115 421-435.[citado 2024 abr. 16 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2017.12.012
Vancouver
Andrade MF, Kabeya LM, Bortot LO, Santos GB dos, Santos EOL, Albiero LR, Figueiredo-Rinhel ASG, Carvalho CA, Azzolini AECS, Caliri A, Pupo MT, Emery F da S, Lucisano-Valim YM. The 3-phenylcoumarin derivative 6,7-dihydroxy-3-[3′,4′-methylenedioxyphenyl]-coumarin downmodulates the FcγR- and CR-mediated oxidative metabolism and elastase release in human neutrophils: possible mechanisms underlying inhibition of the formation and release of neutrophil extracellular traps [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2018 ; 115 421-435.[citado 2024 abr. 16 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2017.12.012
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ABNT
BORTOT, Leandro Oliveira. Mecanismos moleculares de reconhecimento das glicosilações do envelope do vírus da Dengue pelas lectinas tipo-C e seus potenciais inibidores. 2018. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto, 2018. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/60/60136/tde-04102018-145446/. Acesso em: 16 abr. 2024.
APA
Bortot, L. O. (2018). Mecanismos moleculares de reconhecimento das glicosilações do envelope do vírus da Dengue pelas lectinas tipo-C e seus potenciais inibidores (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/60/60136/tde-04102018-145446/
NLM
Bortot LO. Mecanismos moleculares de reconhecimento das glicosilações do envelope do vírus da Dengue pelas lectinas tipo-C e seus potenciais inibidores [Internet]. 2018 ;[citado 2024 abr. 16 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/60/60136/tde-04102018-145446/
Vancouver
Bortot LO. Mecanismos moleculares de reconhecimento das glicosilações do envelope do vírus da Dengue pelas lectinas tipo-C e seus potenciais inibidores [Internet]. 2018 ;[citado 2024 abr. 16 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/60/60136/tde-04102018-145446/
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ABNT
SOARES, Ricardo Oliveira dos Santos et al. Membrane vesiculation induced by proteins of the dengue virus envelope studied by molecular dynamics simulations. Journal of Physics: Condensed Matter, v. 29, n. 50, 2017Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1088/1361-648x/aa99c6. Acesso em: 16 abr. 2024.
APA
Soares, R. O. dos S., Bortot, L. O., Spoel, D. van der, & Caliri, A. (2017). Membrane vesiculation induced by proteins of the dengue virus envelope studied by molecular dynamics simulations. Journal of Physics: Condensed Matter, 29( 50). doi:10.1088/1361-648x/aa99c6
NLM
Soares RO dos S, Bortot LO, Spoel D van der, Caliri A. Membrane vesiculation induced by proteins of the dengue virus envelope studied by molecular dynamics simulations [Internet]. Journal of Physics: Condensed Matter. 2017 ; 29( 50):[citado 2024 abr. 16 ] Available from: https://doi.org/10.1088/1361-648x/aa99c6
Vancouver
Soares RO dos S, Bortot LO, Spoel D van der, Caliri A. Membrane vesiculation induced by proteins of the dengue virus envelope studied by molecular dynamics simulations [Internet]. Journal of Physics: Condensed Matter. 2017 ; 29( 50):[citado 2024 abr. 16 ] Available from: https://doi.org/10.1088/1361-648x/aa99c6
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ABNT
FIGUEIREDO-RINHEL, Andréa S. G et al. Baccharis dracunculifolia DC (Asteraceae) selectively modulates the effector functions of human neutrophils. Journal of Pharmacy and Pharmacology, v. 69, p. 1829-1845, 2017Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1111/jphp.12822. Acesso em: 16 abr. 2024.
APA
Figueiredo-Rinhel, A. S. G., Melo, L. L. de, Bortot, L. O., Santos, E. O. L., Andrade, M. F., Azzolini, A. E. C. S., et al. (2017). Baccharis dracunculifolia DC (Asteraceae) selectively modulates the effector functions of human neutrophils. Journal of Pharmacy and Pharmacology, 69, 1829-1845. doi:10.1111/jphp.12822
NLM
Figueiredo-Rinhel ASG, Melo LL de, Bortot LO, Santos EOL, Andrade MF, Azzolini AECS, Kabeya LM, Caliri A, Bastos JK, Lucisano-Valim YM. Baccharis dracunculifolia DC (Asteraceae) selectively modulates the effector functions of human neutrophils [Internet]. Journal of Pharmacy and Pharmacology. 2017 ; 69 1829-1845.[citado 2024 abr. 16 ] Available from: https://doi.org/10.1111/jphp.12822
Vancouver
Figueiredo-Rinhel ASG, Melo LL de, Bortot LO, Santos EOL, Andrade MF, Azzolini AECS, Kabeya LM, Caliri A, Bastos JK, Lucisano-Valim YM. Baccharis dracunculifolia DC (Asteraceae) selectively modulates the effector functions of human neutrophils [Internet]. Journal of Pharmacy and Pharmacology. 2017 ; 69 1829-1845.[citado 2024 abr. 16 ] Available from: https://doi.org/10.1111/jphp.12822
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ABNT
REIS, Renata Almeida Garcia e BORTOT, Leandro Oliveira e CALIRI, Antônio. In silico assessment of S100A12 monomer and dimer structural dynamics: implications for the understanding of its metal-induced conformational changes. Journal of Biological Inorganic Chemistry, v. 19, n. 7, p. 1113-1120, 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s00775-014-1149-y. Acesso em: 16 abr. 2024.
APA
Reis, R. A. G., Bortot, L. O., & Caliri, A. (2014). In silico assessment of S100A12 monomer and dimer structural dynamics: implications for the understanding of its metal-induced conformational changes. Journal of Biological Inorganic Chemistry, 19( 7), 1113-1120. doi:10.1007/s00775-014-1149-y
NLM
Reis RAG, Bortot LO, Caliri A. In silico assessment of S100A12 monomer and dimer structural dynamics: implications for the understanding of its metal-induced conformational changes [Internet]. Journal of Biological Inorganic Chemistry. 2014 ; 19( 7): 1113-1120.[citado 2024 abr. 16 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00775-014-1149-y
Vancouver
Reis RAG, Bortot LO, Caliri A. In silico assessment of S100A12 monomer and dimer structural dynamics: implications for the understanding of its metal-induced conformational changes [Internet]. Journal of Biological Inorganic Chemistry. 2014 ; 19( 7): 1113-1120.[citado 2024 abr. 16 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00775-014-1149-y
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ABNT
DEGREVE, Léo e FUZO, Carlos Alessandro e CALIRI, Antônio. Extended secondary structures in proteins. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, v. 1844, n. 2, p. 384\2013388, 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2013.10.005. Acesso em: 16 abr. 2024.
APA
Degreve, L., Fuzo, C. A., & Caliri, A. (2014). Extended secondary structures in proteins. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, 1844( 2), 384\2013388. doi:10.1016/j.bbapap.2013.10.005
NLM
Degreve L, Fuzo CA, Caliri A. Extended secondary structures in proteins [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2014 ; 1844( 2): 384\2013388.[citado 2024 abr. 16 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2013.10.005
Vancouver
Degreve L, Fuzo CA, Caliri A. Extended secondary structures in proteins [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2014 ; 1844( 2): 384\2013388.[citado 2024 abr. 16 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2013.10.005
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ABNT
SOARES, R. O. S. e CALIRI, Antônio. Stereochemical features of the envelope protein domain III of dengue virus reveals putative antigenic site in the five-fold symmetry axis. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, v. 1834, n. 1, p. 221-230, 2013Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2012.09.007. Acesso em: 16 abr. 2024.
APA
Soares, R. O. S., & Caliri, A. (2013). Stereochemical features of the envelope protein domain III of dengue virus reveals putative antigenic site in the five-fold symmetry axis. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, 1834( 1), 221-230. doi:10.1016/j.bbapap.2012.09.007
NLM
Soares ROS, Caliri A. Stereochemical features of the envelope protein domain III of dengue virus reveals putative antigenic site in the five-fold symmetry axis [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2013 ; 1834( 1): 221-230.[citado 2024 abr. 16 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2012.09.007
Vancouver
Soares ROS, Caliri A. Stereochemical features of the envelope protein domain III of dengue virus reveals putative antigenic site in the five-fold symmetry axis [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2013 ; 1834( 1): 221-230.[citado 2024 abr. 16 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2012.09.007
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ABNT
DAL MOLIN, João Paulo e SILVA, Marco Antonio Alves da e CALIRI, Antônio. The role of entropic index q over protein native structure stability in the stereochemical model context. 2012, Anais.. São Paulo: SBF, 2012. . Acesso em: 16 abr. 2024.
APA
Dal Molin, J. P., Silva, M. A. A. da, & Caliri, A. (2012). The role of entropic index q over protein native structure stability in the stereochemical model context. In Resumos. São Paulo: SBF.
NLM
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. The role of entropic index q over protein native structure stability in the stereochemical model context. Resumos. 2012 ;[citado 2024 abr. 16 ]
Vancouver
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. The role of entropic index q over protein native structure stability in the stereochemical model context. Resumos. 2012 ;[citado 2024 abr. 16 ]
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ABNT
DEGRÈVE, Léo e FUZO, Carlos A. e CALIRI, Antônio. Extensive structural change of the envelope protein of dengue virus induced by a tuned ionic strength: conformational and energetic analyses. Journal of Computer-Aided Molecular Design, v. 26, n. 12, p. 1311-1325, 2012Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s10822-012-9616-4. Acesso em: 16 abr. 2024.
APA
Degrève, L., Fuzo, C. A., & Caliri, A. (2012). Extensive structural change of the envelope protein of dengue virus induced by a tuned ionic strength: conformational and energetic analyses. Journal of Computer-Aided Molecular Design, 26( 12), 1311-1325. doi:10.1007/s10822-012-9616-4
NLM
Degrève L, Fuzo CA, Caliri A. Extensive structural change of the envelope protein of dengue virus induced by a tuned ionic strength: conformational and energetic analyses [Internet]. Journal of Computer-Aided Molecular Design. 2012 ; 26( 12): 1311-1325.[citado 2024 abr. 16 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s10822-012-9616-4
Vancouver
Degrève L, Fuzo CA, Caliri A. Extensive structural change of the envelope protein of dengue virus induced by a tuned ionic strength: conformational and energetic analyses [Internet]. Journal of Computer-Aided Molecular Design. 2012 ; 26( 12): 1311-1325.[citado 2024 abr. 16 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s10822-012-9616-4
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ABNT
DEGREVE, Leo e FUZO, Carlos Alessandro e CALIRI, Antônio. Molecular simulation of the E protein from dengue virus type 2. FEBS Journal. Oxford: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo. . Acesso em: 16 abr. 2024. , 2011
APA
Degreve, L., Fuzo, C. A., & Caliri, A. (2011). Molecular simulation of the E protein from dengue virus type 2. FEBS Journal. Oxford: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
NLM
Degreve L, Fuzo CA, Caliri A. Molecular simulation of the E protein from dengue virus type 2. FEBS Journal. 2011 ; 278( suppl.1): 368.[citado 2024 abr. 16 ]
Vancouver
Degreve L, Fuzo CA, Caliri A. Molecular simulation of the E protein from dengue virus type 2. FEBS Journal. 2011 ; 278( suppl.1): 368.[citado 2024 abr. 16 ]
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ABNT
DAL MOLIN, João Paulo e SILVA, Marco Antonio Alves da e CALIRI, Antônio. Effect of local thermal fluctuations on folding kinetics: a study from the perspective of nonextensive statistical mechanics. Physical Review E (Statistical, Nonlinear and Soft Matter Physics), v. 84, p. 041903-1-041903-10, 2011Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1103/physreve.84.041903. Acesso em: 16 abr. 2024.
APA
Dal Molin, J. P., Silva, M. A. A. da, & Caliri, A. (2011). Effect of local thermal fluctuations on folding kinetics: a study from the perspective of nonextensive statistical mechanics. Physical Review E (Statistical, Nonlinear and Soft Matter Physics), 84, 041903-1-041903-10. doi:10.1103/physreve.84.041903
NLM
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. Effect of local thermal fluctuations on folding kinetics: a study from the perspective of nonextensive statistical mechanics [Internet]. Physical Review E (Statistical, Nonlinear and Soft Matter Physics). 2011 ; 84 041903-1-041903-10.[citado 2024 abr. 16 ] Available from: https://doi.org/10.1103/physreve.84.041903
Vancouver
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. Effect of local thermal fluctuations on folding kinetics: a study from the perspective of nonextensive statistical mechanics [Internet]. Physical Review E (Statistical, Nonlinear and Soft Matter Physics). 2011 ; 84 041903-1-041903-10.[citado 2024 abr. 16 ] Available from: https://doi.org/10.1103/physreve.84.041903
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ABNT
DEGREVE, Leo et al. The stability of extended secondary protein structures: the Dengue virus E protein case. 2011, Anais.. Santiago de Compostela: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo, 2011. . Acesso em: 16 abr. 2024.
APA
Degreve, L., Fuzo, C. A., Silva, G. M. da, & Caliri, A. (2011). The stability of extended secondary protein structures: the Dengue virus E protein case. In Abstracts. Santiago de Compostela: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
NLM
Degreve L, Fuzo CA, Silva GM da, Caliri A. The stability of extended secondary protein structures: the Dengue virus E protein case. Abstracts. 2011 ;[citado 2024 abr. 16 ]
Vancouver
Degreve L, Fuzo CA, Silva GM da, Caliri A. The stability of extended secondary protein structures: the Dengue virus E protein case. Abstracts. 2011 ;[citado 2024 abr. 16 ]
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ABNT
DAL MOLIN, J. P. e SILVA, Marco Antonio Alves da e CALIRI, Antônio. The role of nonextensive statistical mechanics on the search stage of the protein native state. 2011, Anais.. Ribeirão Preto: FCFRP, Associação Brasileira de Ciências Farmacêuticas, 2011. . Acesso em: 16 abr. 2024.
APA
Dal Molin, J. P., Silva, M. A. A. da, & Caliri, A. (2011). The role of nonextensive statistical mechanics on the search stage of the protein native state. In Abstracts. Ribeirão Preto: FCFRP, Associação Brasileira de Ciências Farmacêuticas.
NLM
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. The role of nonextensive statistical mechanics on the search stage of the protein native state. Abstracts. 2011 ;[citado 2024 abr. 16 ]
Vancouver
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. The role of nonextensive statistical mechanics on the search stage of the protein native state. Abstracts. 2011 ;[citado 2024 abr. 16 ]
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ABNT
DAL MOLIN, João Paulo e SILVA, Marco Antonio Alves da e CALIRI, Antônio. Characteristic folding time evaluated by nonextensive statistical mechanics. 2011, Anais.. São Paulo: Sociedade Brasileira de Física, 2011. . Acesso em: 16 abr. 2024.
APA
Dal Molin, J. P., Silva, M. A. A. da, & Caliri, A. (2011). Characteristic folding time evaluated by nonextensive statistical mechanics. In Resumo. São Paulo: Sociedade Brasileira de Física.
NLM
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. Characteristic folding time evaluated by nonextensive statistical mechanics. Resumo. 2011 ;[citado 2024 abr. 16 ]
Vancouver
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. Characteristic folding time evaluated by nonextensive statistical mechanics. Resumo. 2011 ;[citado 2024 abr. 16 ]
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ABNT
MOLIN, João Paulo Dal e CALIRI, Antônio. The nonextensive parameter q and the topology of native structure of globular proteins. 2010, Anais.. São Paulo: Sociedade Brasileira de Física - SBF, 2010. . Acesso em: 16 abr. 2024.
APA
Molin, J. P. D., & Caliri, A. (2010). The nonextensive parameter q and the topology of native structure of globular proteins. In Resumos. São Paulo: Sociedade Brasileira de Física - SBF.
NLM
Molin JPD, Caliri A. The nonextensive parameter q and the topology of native structure of globular proteins. Resumos. 2010 ;[citado 2024 abr. 16 ]
Vancouver
Molin JPD, Caliri A. The nonextensive parameter q and the topology of native structure of globular proteins. Resumos. 2010 ;[citado 2024 abr. 16 ]
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ABNT
DEGREVE, Léo e CALIRI, Antônio. Um super computador no combate ao dengue. [Depoimento à Rosemeire Talamone]. USP Ribeirão. Ribeirão Preto: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo. . Acesso em: 16 abr. 2024. , 2010
APA
Degreve, L., & Caliri, A. (2010). Um super computador no combate ao dengue. [Depoimento à Rosemeire Talamone]. USP Ribeirão. Ribeirão Preto: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
NLM
Degreve L, Caliri A. Um super computador no combate ao dengue. [Depoimento à Rosemeire Talamone]. USP Ribeirão. 2010 ;06 dez. 2010. 5.[citado 2024 abr. 16 ]
Vancouver
Degreve L, Caliri A. Um super computador no combate ao dengue. [Depoimento à Rosemeire Talamone]. USP Ribeirão. 2010 ;06 dez. 2010. 5.[citado 2024 abr. 16 ]
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ABNT
SOARES, Ricardo Oliveira dos Santos e CALIRI, Antônio. Native state in boiling water: playing with stabilizing bonds of globular proteins. 2009, Anais.. Ribeirão Preto: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo, 2009. . Acesso em: 16 abr. 2024.
APA
Soares, R. O. dos S., & Caliri, A. (2009). Native state in boiling water: playing with stabilizing bonds of globular proteins. In Program and Abstracts. Ribeirão Preto: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
NLM
Soares RO dos S, Caliri A. Native state in boiling water: playing with stabilizing bonds of globular proteins. Program and Abstracts. 2009 ;[citado 2024 abr. 16 ]
Vancouver
Soares RO dos S, Caliri A. Native state in boiling water: playing with stabilizing bonds of globular proteins. Program and Abstracts. 2009 ;[citado 2024 abr. 16 ]
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ABNT
REIS, Renata A. G. e CALIRI, Antônio. Construção de matrizes de vínculos estéricos para aminoácidos, a partir de primeiros princípios. 2009, Anais.. São Paulo: USP, 2009. . Acesso em: 16 abr. 2024.
APA
Reis, R. A. G., & Caliri, A. (2009). Construção de matrizes de vínculos estéricos para aminoácidos, a partir de primeiros princípios. In Resumos. São Paulo: USP.
NLM
Reis RAG, Caliri A. Construção de matrizes de vínculos estéricos para aminoácidos, a partir de primeiros princípios. Resumos. 2009 ;[citado 2024 abr. 16 ]
Vancouver
Reis RAG, Caliri A. Construção de matrizes de vínculos estéricos para aminoácidos, a partir de primeiros princípios. Resumos. 2009 ;[citado 2024 abr. 16 ]
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ABNT
DAL MOLIN, J. P. e SILVA, Marco Antonio Alves da e CALIRI, Antônio. The characteristic folding time determined by the topology of the native structure of globular proteins. 2009, Anais.. São Paulo: Sociedade Brasileira de Físca-SBF, 2009. . Acesso em: 16 abr. 2024.
APA
Dal Molin, J. P., Silva, M. A. A. da, & Caliri, A. (2009). The characteristic folding time determined by the topology of the native structure of globular proteins. In Livro de Resumos. São Paulo: Sociedade Brasileira de Físca-SBF.
NLM
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. The characteristic folding time determined by the topology of the native structure of globular proteins. Livro de Resumos. 2009 ;[citado 2024 abr. 16 ]
Vancouver
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. The characteristic folding time determined by the topology of the native structure of globular proteins. Livro de Resumos. 2009 ;[citado 2024 abr. 16 ]
; Polizello, Ana Cristina Morseli 
