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ABNT
ALEIXO-SILVA, Rogério Luis et al. Structural and biochemical characterization of LsfA, a 1-Cys related with P.aeruginosa virulence. 2017, Anais.. São Paulo: Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular/SBBq, 2017. . Acesso em: 09 maio 2024.
APA
Aleixo-Silva, R. L., Domingos, R. M., Kaihami, G. H., Baldini, R. L., & Netto, L. E. S. (2017). Structural and biochemical characterization of LsfA, a 1-Cys related with P.aeruginosa virulence. In Abstracts. São Paulo: Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular/SBBq.
NLM
Aleixo-Silva RL, Domingos RM, Kaihami GH, Baldini RL, Netto LES. Structural and biochemical characterization of LsfA, a 1-Cys related with P.aeruginosa virulence. Abstracts. 2017 ;[citado 2024 maio 09 ]
Vancouver
Aleixo-Silva RL, Domingos RM, Kaihami GH, Baldini RL, Netto LES. Structural and biochemical characterization of LsfA, a 1-Cys related with P.aeruginosa virulence. Abstracts. 2017 ;[citado 2024 maio 09 ]
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ABNT
DEL GUERCIO, Anita Martins Fontes et al. Kinetic characterization of the redox regulation of OhrR. Free Radical Biology and Medicine. New York: Instituto de Biociências, Universidade de São Paulo. Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2017.10.020. Acesso em: 09 maio 2024. , 2017
APA
Del Guercio, A. M. F., Alegria, thiago G. P., Meireles, D. de A., Truzzi, D. R., Silva Neto, J. F. da, Augusto, O., et al. (2017). Kinetic characterization of the redox regulation of OhrR. Free Radical Biology and Medicine. New York: Instituto de Biociências, Universidade de São Paulo. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2017.10.020
NLM
Del Guercio AMF, Alegria thiago GP, Meireles D de A, Truzzi DR, Silva Neto JF da, Augusto O, Trujillo M, Netto LES. Kinetic characterization of the redox regulation of OhrR [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2017 ; 112 22 res. 07.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2017.10.020
Vancouver
Del Guercio AMF, Alegria thiago GP, Meireles D de A, Truzzi DR, Silva Neto JF da, Augusto O, Trujillo M, Netto LES. Kinetic characterization of the redox regulation of OhrR [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2017 ; 112 22 res. 07.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2017.10.020
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CARVALHO, Larissa Anastácio da Costa et al. Urate hydroperoxide oxidizes human peroxiredoxin 1 and peroxiredoxin 2. Journal of Biological Chemistry, v. 292, n. 21, p. 8705-8715, 2017Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1074/jbc.M116.767657. Acesso em: 09 maio 2024.
APA
Carvalho, L. A. da C., Truzzi, D. R., Fallani, T. S., Alves, S. V., Toledo Junior, J. C., Augusto, O., et al. (2017). Urate hydroperoxide oxidizes human peroxiredoxin 1 and peroxiredoxin 2. Journal of Biological Chemistry, 292( 21), 8705-8715. doi:10.1074/jbc.M116.767657
NLM
Carvalho LA da C, Truzzi DR, Fallani TS, Alves SV, Toledo Junior JC, Augusto O, Netto LES, Meotti FC. Urate hydroperoxide oxidizes human peroxiredoxin 1 and peroxiredoxin 2 [Internet]. Journal of Biological Chemistry. 2017 ; 292( 21): 8705-8715.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1074/jbc.M116.767657
Vancouver
Carvalho LA da C, Truzzi DR, Fallani TS, Alves SV, Toledo Junior JC, Augusto O, Netto LES, Meotti FC. Urate hydroperoxide oxidizes human peroxiredoxin 1 and peroxiredoxin 2 [Internet]. Journal of Biological Chemistry. 2017 ; 292( 21): 8705-8715.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1074/jbc.M116.767657
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ABNT
ALEGRIA, Thiago Gerônimo Pires et al. Ohr plays a central role in bacterial responses against fatty acid hydroperoxides and peroxynitrite. 2017, Anais.. São Paulo: Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular - SBBq, 2017. . Acesso em: 09 maio 2024.
APA
Alegria, T. G. P., Meireles, D. de A., Cussiol, J. R. R., Hugo, M., Trujillo, M., Oliveira, M. A. de, et al. (2017). Ohr plays a central role in bacterial responses against fatty acid hydroperoxides and peroxynitrite. In Abstracts. São Paulo: Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular - SBBq.
NLM
Alegria TGP, Meireles D de A, Cussiol JRR, Hugo M, Trujillo M, Oliveira MA de, Miyamoto S, Queiroz RF, Valadares NF, Garratt RC, Radi R, Di Mascio P, Augusto O, Netto LES. Ohr plays a central role in bacterial responses against fatty acid hydroperoxides and peroxynitrite. Abstracts. 2017 ;[citado 2024 maio 09 ]
Vancouver
Alegria TGP, Meireles D de A, Cussiol JRR, Hugo M, Trujillo M, Oliveira MA de, Miyamoto S, Queiroz RF, Valadares NF, Garratt RC, Radi R, Di Mascio P, Augusto O, Netto LES. Ohr plays a central role in bacterial responses against fatty acid hydroperoxides and peroxynitrite. Abstracts. 2017 ;[citado 2024 maio 09 ]
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ALEGRIA, Thiago Gerônimo Pires et al. Ohr plays a central role in bacterial responses against fatty acid hydroperoxides and peroxynitrite. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America - PNAS, v. 114, n. Ja 2017, p. E132-E141 + supplementary materials: S1-S6, 2017Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1073/pnas.1619659114. Acesso em: 09 maio 2024.
APA
Alegria, T. G. P., Meireles, D. A., Cussiol, J. R. R., Hugo, M., Trujillo, M., Oliveira, M. A. de, et al. (2017). Ohr plays a central role in bacterial responses against fatty acid hydroperoxides and peroxynitrite. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America - PNAS, 114( Ja 2017), E132-E141 + supplementary materials: S1-S6. doi:10.1073/pnas.1619659114
NLM
Alegria TGP, Meireles DA, Cussiol JRR, Hugo M, Trujillo M, Oliveira MA de, Miyamoto S, Queiroz RF, Valadares NF, Garratt RC, Radi R, Di Mascio P, Augusto O, Netto LES. Ohr plays a central role in bacterial responses against fatty acid hydroperoxides and peroxynitrite [Internet]. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America - PNAS. 2017 ; 114( Ja 2017): E132-E141 + supplementary materials: S1-S6.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1073/pnas.1619659114
Vancouver
Alegria TGP, Meireles DA, Cussiol JRR, Hugo M, Trujillo M, Oliveira MA de, Miyamoto S, Queiroz RF, Valadares NF, Garratt RC, Radi R, Di Mascio P, Augusto O, Netto LES. Ohr plays a central role in bacterial responses against fatty acid hydroperoxides and peroxynitrite [Internet]. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America - PNAS. 2017 ; 114( Ja 2017): E132-E141 + supplementary materials: S1-S6.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1073/pnas.1619659114
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CONDELES, André Luís et al. Evidences for detoxification of Peroxynitrite by thiol peroxidases in Saccharomyces Cerevisiae. 2016, Anais.. Natal: Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular (SBBq), 2016. . Acesso em: 09 maio 2024.
APA
Condeles, A. L., Toledo Junior, J. C., Netto, L. E. S., & Augusto, O. (2016). Evidences for detoxification of Peroxynitrite by thiol peroxidases in Saccharomyces Cerevisiae. In Abstracts. Natal: Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular (SBBq).
NLM
Condeles AL, Toledo Junior JC, Netto LES, Augusto O. Evidences for detoxification of Peroxynitrite by thiol peroxidases in Saccharomyces Cerevisiae. Abstracts. 2016 ;[citado 2024 maio 09 ]
Vancouver
Condeles AL, Toledo Junior JC, Netto LES, Augusto O. Evidences for detoxification of Peroxynitrite by thiol peroxidases in Saccharomyces Cerevisiae. Abstracts. 2016 ;[citado 2024 maio 09 ]
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ABNT
SOUZA, Maximilia Frazão de et al. Small-Angle and Wide-Angle Scattering for Investigating Nanostructures. 2016, Anais.. São Paulo: SBF, 2016. Disponível em: http://www1.sbfisica.org.br/eventos/enf/2016/sys/resumos/R1223-2.pdf. Acesso em: 09 maio 2024.
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Souza, M. F. de, Salinas, R. K., Netto, L. E. S., & Oliveira, C. L. P. de. (2016). Small-Angle and Wide-Angle Scattering for Investigating Nanostructures. In Oral Session - Resumos. São Paulo: SBF. Recuperado de http://www1.sbfisica.org.br/eventos/enf/2016/sys/resumos/R1223-2.pdf
NLM
Souza MF de, Salinas RK, Netto LES, Oliveira CLP de. Small-Angle and Wide-Angle Scattering for Investigating Nanostructures [Internet]. Oral Session - Resumos. 2016 ;[citado 2024 maio 09 ] Available from: http://www1.sbfisica.org.br/eventos/enf/2016/sys/resumos/R1223-2.pdf
Vancouver
Souza MF de, Salinas RK, Netto LES, Oliveira CLP de. Small-Angle and Wide-Angle Scattering for Investigating Nanostructures [Internet]. Oral Session - Resumos. 2016 ;[citado 2024 maio 09 ] Available from: http://www1.sbfisica.org.br/eventos/enf/2016/sys/resumos/R1223-2.pdf
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SANTOS, Nailson R. dos et al. Uso de eletrodo de GC RuOHCF para quantificação de ascorbato em lisado de Aspergillus fumigatus. 2016, Anais.. São Paulo: USP/Pró-Reitoria de Pesquisa, 2016. Disponível em: https://uspdigital.usp.br/siicusp/siicPublicacao.jsp?codmnu=7210. Acesso em: 09 maio 2024.
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Santos, N. R. dos, Lima, A. S., Fernandes, R. B., Minguez, M. C. S., Netto, L. E. S., & Bertotti, M. (2016). Uso de eletrodo de GC RuOHCF para quantificação de ascorbato em lisado de Aspergillus fumigatus. In Resumos. São Paulo: USP/Pró-Reitoria de Pesquisa. Recuperado de https://uspdigital.usp.br/siicusp/siicPublicacao.jsp?codmnu=7210
NLM
Santos NR dos, Lima AS, Fernandes RB, Minguez MCS, Netto LES, Bertotti M. Uso de eletrodo de GC RuOHCF para quantificação de ascorbato em lisado de Aspergillus fumigatus [Internet]. Resumos. 2016 ;[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://uspdigital.usp.br/siicusp/siicPublicacao.jsp?codmnu=7210
Vancouver
Santos NR dos, Lima AS, Fernandes RB, Minguez MCS, Netto LES, Bertotti M. Uso de eletrodo de GC RuOHCF para quantificação de ascorbato em lisado de Aspergillus fumigatus [Internet]. Resumos. 2016 ;[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://uspdigital.usp.br/siicusp/siicPublicacao.jsp?codmnu=7210
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ABNT
TAIRUM JR., Carlos Abrunhosa et al. Tsa1 and Tsa2 are two highly similar 2-Cys Prx from yeast that display remarkable differences in their structural switches. Free Radical Biology & Medicine. New York: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo. Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2016.10.284. Acesso em: 09 maio 2024. , 2016
APA
Tairum Jr., C. A., Santos, M. C. dos, Breyer, C. A., Geyer, R. R., Nieves, C. J., Portillo-Ledesma, S., et al. (2016). Tsa1 and Tsa2 are two highly similar 2-Cys Prx from yeast that display remarkable differences in their structural switches. Free Radical Biology & Medicine. New York: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2016.10.284
NLM
Tairum Jr. CA, Santos MC dos, Breyer CA, Geyer RR, Nieves CJ, Portillo-Ledesma S, Ferrer-Sueta G, Toledo Junior JC, Toyama MA, Augusto O, Netto LES, Oliveira MA de. Tsa1 and Tsa2 are two highly similar 2-Cys Prx from yeast that display remarkable differences in their structural switches [Internet]. Free Radical Biology & Medicine. 2016 ; 100 S110 res. 243 .[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2016.10.284
Vancouver
Tairum Jr. CA, Santos MC dos, Breyer CA, Geyer RR, Nieves CJ, Portillo-Ledesma S, Ferrer-Sueta G, Toledo Junior JC, Toyama MA, Augusto O, Netto LES, Oliveira MA de. Tsa1 and Tsa2 are two highly similar 2-Cys Prx from yeast that display remarkable differences in their structural switches [Internet]. Free Radical Biology & Medicine. 2016 ; 100 S110 res. 243 .[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2016.10.284
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ABNT
TAIRUM, Carlos A et al. Catalytic Thr or ser residue modulates structural switches in 2-Cys peroxiredoxin by distinct mechanisms. Scientific Reports, v. 6, p. 1-12 art. 33133, 2016Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1038/srep33133. Acesso em: 09 maio 2024.
APA
Tairum, C. A., Santos, M. C., Breyer, C. A., Geyer, R. R., Nieves, C. J., Portillo-Ledesma, S., et al. (2016). Catalytic Thr or ser residue modulates structural switches in 2-Cys peroxiredoxin by distinct mechanisms. Scientific Reports, 6, 1-12 art. 33133. doi:10.1038/srep33133
NLM
Tairum CA, Santos MC, Breyer CA, Geyer RR, Nieves CJ, Portillo-Ledesma S, Ferrer-Sueta G, Toledo Junior JC, Toyama MH, Augusto O, Netto LES, Oliveira MA de. Catalytic Thr or ser residue modulates structural switches in 2-Cys peroxiredoxin by distinct mechanisms [Internet]. Scientific Reports. 2016 ; 6 1-12 art. 33133.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1038/srep33133
Vancouver
Tairum CA, Santos MC, Breyer CA, Geyer RR, Nieves CJ, Portillo-Ledesma S, Ferrer-Sueta G, Toledo Junior JC, Toyama MH, Augusto O, Netto LES, Oliveira MA de. Catalytic Thr or ser residue modulates structural switches in 2-Cys peroxiredoxin by distinct mechanisms [Internet]. Scientific Reports. 2016 ; 6 1-12 art. 33133.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1038/srep33133
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ABNT
TRUZZI, Daniela Ramos et al. Peroxiredoxin 1 coordination to the dinitrosyl iron complex of glutathione. Free Radical Biology & Medicine. New York: Instituto de Biociências, Universidade de São Paulo. Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2016.10.291. Acesso em: 09 maio 2024. , 2016
APA
Truzzi, D. R., Alves, S. S. V., Netto, L. E. S., & Augusto, O. (2016). Peroxiredoxin 1 coordination to the dinitrosyl iron complex of glutathione. Free Radical Biology & Medicine. New York: Instituto de Biociências, Universidade de São Paulo. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2016.10.291
NLM
Truzzi DR, Alves SSV, Netto LES, Augusto O. Peroxiredoxin 1 coordination to the dinitrosyl iron complex of glutathione [Internet]. Free Radical Biology & Medicine. 2016 ; 100 S113 res. 250.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2016.10.291
Vancouver
Truzzi DR, Alves SSV, Netto LES, Augusto O. Peroxiredoxin 1 coordination to the dinitrosyl iron complex of glutathione [Internet]. Free Radical Biology & Medicine. 2016 ; 100 S113 res. 250.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2016.10.291
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ABNT
ZURLO, F. M et al. Determination of yeast cytosolic peroxiredoxin reduction rates by thioredoxins and PRX overoxidation through fluorescence approaches. 2015, Anais.. São Paulo: Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular (SBBq), 2015. . Acesso em: 09 maio 2024.
APA
Zurlo, F. M., Tairum, C. A., Geyer, R. R., Augusto, O., Netto, L. E. S., & Oliveira, M. A. (2015). Determination of yeast cytosolic peroxiredoxin reduction rates by thioredoxins and PRX overoxidation through fluorescence approaches. In Abstracts Book. São Paulo: Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular (SBBq).
NLM
Zurlo FM, Tairum CA, Geyer RR, Augusto O, Netto LES, Oliveira MA. Determination of yeast cytosolic peroxiredoxin reduction rates by thioredoxins and PRX overoxidation through fluorescence approaches. Abstracts Book. 2015 ;[citado 2024 maio 09 ]
Vancouver
Zurlo FM, Tairum CA, Geyer RR, Augusto O, Netto LES, Oliveira MA. Determination of yeast cytosolic peroxiredoxin reduction rates by thioredoxins and PRX overoxidation through fluorescence approaches. Abstracts Book. 2015 ;[citado 2024 maio 09 ]
A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
ABNT
TRUZZI, Daniela Ramos et al. Peroxiredoxin 1 coordination to dinitrosyl iron complex. 2015, Anais.. São Paulo: Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular (SBBq), 2015. . Acesso em: 09 maio 2024.
APA
Truzzi, D. R., Alves, S. V., Netto, L. E. S., & Augusto, O. (2015). Peroxiredoxin 1 coordination to dinitrosyl iron complex. In Abstracts Book. São Paulo: Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular (SBBq).
NLM
Truzzi DR, Alves SV, Netto LES, Augusto O. Peroxiredoxin 1 coordination to dinitrosyl iron complex. Abstracts Book. 2015 ;[citado 2024 maio 09 ]
Vancouver
Truzzi DR, Alves SV, Netto LES, Augusto O. Peroxiredoxin 1 coordination to dinitrosyl iron complex. Abstracts Book. 2015 ;[citado 2024 maio 09 ]
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ABNT
TAIRUM, C. A et al. Involvement of catalytical triad Thr44 of Tsa1 Saccharomyces cerevisiae in decamer stabilization and catalysis. 2015, Anais.. São Paulo: Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular (SBBq), 2015. . Acesso em: 09 maio 2024.
APA
Tairum, C. A., Santos, M. C., Breyer, C. A., Geyer, R. R., Nieves, C., Portillo-Ledesma, S., et al. (2015). Involvement of catalytical triad Thr44 of Tsa1 Saccharomyces cerevisiae in decamer stabilization and catalysis. In Abstracts Book. São Paulo: Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular (SBBq).
NLM
Tairum CA, Santos MC, Breyer CA, Geyer RR, Nieves C, Portillo-Ledesma S, Ferrer-Sueta G, Toledo Jr. JC, Toyama MM, Augusto O, Netto LES, Oliveira MA. Involvement of catalytical triad Thr44 of Tsa1 Saccharomyces cerevisiae in decamer stabilization and catalysis. Abstracts Book. 2015 ;[citado 2024 maio 09 ]
Vancouver
Tairum CA, Santos MC, Breyer CA, Geyer RR, Nieves C, Portillo-Ledesma S, Ferrer-Sueta G, Toledo Jr. JC, Toyama MM, Augusto O, Netto LES, Oliveira MA. Involvement of catalytical triad Thr44 of Tsa1 Saccharomyces cerevisiae in decamer stabilization and catalysis. Abstracts Book. 2015 ;[citado 2024 maio 09 ]
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ABNT
APPOLINÁRIO, Patricia Postilione et al. Oligomerization of Cu,Zn-superoxide dismutase (SOD1) by docosahexaenoic acid and its hydroperoxides in vitro: aggregation dependence on fatty acid unsaturation and thiols. PLOS ONE, v. 10, n. 4, p. e0125146, 2015Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0125146. Acesso em: 09 maio 2024.
APA
Appolinário, P. P., Medinas, D. B., Chaves-Filho, A. B., Genaro-Mattos, T. C., Cussiol, J. R. R., Netto, L. E. S., et al. (2015). Oligomerization of Cu,Zn-superoxide dismutase (SOD1) by docosahexaenoic acid and its hydroperoxides in vitro: aggregation dependence on fatty acid unsaturation and thiols. PLOS ONE, 10( 4), e0125146. doi:10.1371/journal.pone.0125146
NLM
Appolinário PP, Medinas DB, Chaves-Filho AB, Genaro-Mattos TC, Cussiol JRR, Netto LES, Augusto O, Miyamoto S. Oligomerization of Cu,Zn-superoxide dismutase (SOD1) by docosahexaenoic acid and its hydroperoxides in vitro: aggregation dependence on fatty acid unsaturation and thiols [Internet]. PLOS ONE. 2015 ; 10( 4): e0125146.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0125146
Vancouver
Appolinário PP, Medinas DB, Chaves-Filho AB, Genaro-Mattos TC, Cussiol JRR, Netto LES, Augusto O, Miyamoto S. Oligomerization of Cu,Zn-superoxide dismutase (SOD1) by docosahexaenoic acid and its hydroperoxides in vitro: aggregation dependence on fatty acid unsaturation and thiols [Internet]. PLOS ONE. 2015 ; 10( 4): e0125146.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0125146
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ABNT
TRUZZI, Daniela Ramos et al. Peroxiredoxin S-nitrosation and high molecular weight DNIC formation. Free Radical Biology & Medicine. New York: Instituto de Biociências, Universidade de São Paulo. Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2015.10.214. Acesso em: 09 maio 2024. , 2015
APA
Truzzi, D. R., Alves, S. S. V., Netto, L. E. S., & Augusto, O. (2015). Peroxiredoxin S-nitrosation and high molecular weight DNIC formation. Free Radical Biology & Medicine. New York: Instituto de Biociências, Universidade de São Paulo. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2015.10.214
NLM
Truzzi DR, Alves SSV, Netto LES, Augusto O. Peroxiredoxin S-nitrosation and high molecular weight DNIC formation [Internet]. Free Radical Biology & Medicine. 2015 ; 87 S81 res. 172.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2015.10.214
Vancouver
Truzzi DR, Alves SSV, Netto LES, Augusto O. Peroxiredoxin S-nitrosation and high molecular weight DNIC formation [Internet]. Free Radical Biology & Medicine. 2015 ; 87 S81 res. 172.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2015.10.214
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ABNT
AUGUSTO, Ohara et al. Os radicais livres na mira da ciência. Jornal da USP. São Paulo: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. Disponível em: http://espaber.uspnet.usp.br/jorusp/?p=39742. Acesso em: 09 maio 2024. , 2015
APA
Augusto, O., Laurindo, F. R. M., Netto, L. E. S., Medeiros, M. H. G. de, Kowaltowski, A. J., & Fernandez, C. (2015). Os radicais livres na mira da ciência. Jornal da USP. São Paulo: Instituto de Química, Universidade de São Paulo. Recuperado de http://espaber.uspnet.usp.br/jorusp/?p=39742
NLM
Augusto O, Laurindo FRM, Netto LES, Medeiros MHG de, Kowaltowski AJ, Fernandez C. Os radicais livres na mira da ciência [Internet]. Jornal da USP. 2015 ;23 fe 2015 7.[citado 2024 maio 09 ] Available from: http://espaber.uspnet.usp.br/jorusp/?p=39742
Vancouver
Augusto O, Laurindo FRM, Netto LES, Medeiros MHG de, Kowaltowski AJ, Fernandez C. Os radicais livres na mira da ciência [Internet]. Jornal da USP. 2015 ;23 fe 2015 7.[citado 2024 maio 09 ] Available from: http://espaber.uspnet.usp.br/jorusp/?p=39742
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ABNT
DOMINGOS, Renato Mateus et al. Structural and biochemical comparative analysis among Cys-Based Ohr/OsmC protein family: insights on their high reactivity towards Hydroperoxides. Free Radical Biology and Medicine. New York: Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo. Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2014.10.061. Acesso em: 09 maio 2024. , 2014
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Domingos, R. M., Meireles, D. de A., Silva Neto, J. F. da, Viviani, L. G., Alegria, T. P., Amaral, A. T. do, & Netto, L. E. S. (2014). Structural and biochemical comparative analysis among Cys-Based Ohr/OsmC protein family: insights on their high reactivity towards Hydroperoxides. Free Radical Biology and Medicine. New York: Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2014.10.061
NLM
Domingos RM, Meireles D de A, Silva Neto JF da, Viviani LG, Alegria TP, Amaral AT do, Netto LES. Structural and biochemical comparative analysis among Cys-Based Ohr/OsmC protein family: insights on their high reactivity towards Hydroperoxides [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2014 ; No 2014 S156-S157.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2014.10.061
Vancouver
Domingos RM, Meireles D de A, Silva Neto JF da, Viviani LG, Alegria TP, Amaral AT do, Netto LES. Structural and biochemical comparative analysis among Cys-Based Ohr/OsmC protein family: insights on their high reactivity towards Hydroperoxides [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2014 ; No 2014 S156-S157.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2014.10.061
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ABNT
KAIHAMI, Gilberto Hideo et al. Involvement of a 1-Cys Peroxiredoxin in Bacterial Virulence. PLoS Pathogens, v. 10, n. 10, p. e1004442, 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1004442. Acesso em: 09 maio 2024.
APA
Kaihami, G. H., Almeida, J. R. F. de, Santos, S. S. dos, Netto, L. E. S., Almeida, S. R. de, & Baldini, R. L. (2014). Involvement of a 1-Cys Peroxiredoxin in Bacterial Virulence. PLoS Pathogens, 10( 10), e1004442. doi:10.1371/journal.ppat.1004442
NLM
Kaihami GH, Almeida JRF de, Santos SS dos, Netto LES, Almeida SR de, Baldini RL. Involvement of a 1-Cys Peroxiredoxin in Bacterial Virulence [Internet]. PLoS Pathogens. 2014 ; 10( 10): e1004442.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1004442
Vancouver
Kaihami GH, Almeida JRF de, Santos SS dos, Netto LES, Almeida SR de, Baldini RL. Involvement of a 1-Cys Peroxiredoxin in Bacterial Virulence [Internet]. PLoS Pathogens. 2014 ; 10( 10): e1004442.[citado 2024 maio 09 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1004442
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ABNT
APPOLINÁRIO, Patricia Postilione et al. The role of cysteine residues on sod1 oligomerization induced by docosahexaenoic acid. 2013, Anais.. São Paulo: SBBq, 2013. . Acesso em: 09 maio 2024.
APA
Appolinário, P. P., Medinas, D. B., Mattos, T. C. G. de, Kazaoka, R. M. A., Cussiol, J. R. R., Netto, L. E. S., et al. (2013). The role of cysteine residues on sod1 oligomerization induced by docosahexaenoic acid. In Program and Abstracts. São Paulo: SBBq.
NLM
Appolinário PP, Medinas DB, Mattos TCG de, Kazaoka RMA, Cussiol JRR, Netto LES, Augusto O, Miyamoto S. The role of cysteine residues on sod1 oligomerization induced by docosahexaenoic acid. Program and Abstracts. 2013 ;[citado 2024 maio 09 ]
Vancouver
Appolinário PP, Medinas DB, Mattos TCG de, Kazaoka RMA, Cussiol JRR, Netto LES, Augusto O, Miyamoto S. The role of cysteine residues on sod1 oligomerization induced by docosahexaenoic acid. Program and Abstracts. 2013 ;[citado 2024 maio 09 ]