Caracterização estrutural da Glicosilhidrolase de <i>Xanthomonas campestris</i> contendo os domínios: catalítico da família GH5 e domínio similar à expansina (2012)
- Autores:
- Autor USP: TOMAZINI JUNIOR, ATÍLIO - IFSC
- Unidade: IFSC
- Sigla do Departamento: FFI
- Assuntos: BIOMASSA; BIOCOMBUSTÍVEIS; PROTEÍNAS; XANTHOMONAS
- Palavras-chave do autor: Biofuels; Biomass; Expansin; Expansina; Glisosilhidrolase
- Idioma: Português
- Resumo: A demanda global por energia tem acompanhado o desenvolvimento de novas indústrias, o que exige um constante aprimoramento e busca por novas fontes de energia. Com a conscientização da população a respeito da necessidade de fontes de energia renovável se abriu uma expectativa otimista para o uso da biomassa como fonte de energia. Uma variedade de microrganismos, como bactérias e fungos produzem enzimas que podem ser usadas para a despolimerização de biomassa celulósica em monômetros de glicose. Dentro deste contexto, estudamos uma celulase (XCC3535) de Xanthomonas campestris. Esta proteína é um híbrido natural com dois domínios (um domínio glicosilhidrolase e um domínio semelhante à expansina) que podem possuir funções complementares. Acredita-se que expansinas e proteínas semelhantes a expansinas possam ajudar na degradação da celulose cristalina, participando na ligação ao substrato, seguida pela formação de complexos enzimáticos ou, possivelmente, associadas à superfície para degradação. Este trabalho foi iniciado com análises de bioinformática da sequência para a proteína Glicosilhidrolase permitindo três construções para clonagem: uma completa contendo ambos os domínios (catalítico e semelhante a Expansina), outro com apenas o domínio catalítico GH5, e uma terceiro com apenas o domínio semelhante a Expansina. Obtemos por expressão recombinante em Escherichia coli Rosetta proteína das três construções. A amostra protéica pura foi utilizada para estudos por espalhamento dinâmico de luz (DLS), espalhamento de raios-X a baixo ângulo (SAXS), dicroísmo circular (CD) e cristalização para uso aplicando difração de raios-X. Assim, nosso principal objetivo neste estudo foi a descrição da Glicosilhidrose XCC3535, permitindo assim a geração de conhecimento para o entendimento da função desta proteína e de seus domínios
- Imprenta:
- Local: São Carlos
- Data de publicação: 2012
- Data da defesa: 27.07.2012
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ABNT
TOMAZINI JUNIOR, Atílio. Caracterização estrutural da Glicosilhidrolase de <i>Xanthomonas campestris</i> contendo os domínios: catalítico da família GH5 e domínio similar à expansina. 2012. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, São Carlos, 2012. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-18102012-091029/. Acesso em: 28 mar. 2024. -
APA
Tomazini Junior, A. (2012). Caracterização estrutural da Glicosilhidrolase de <i>Xanthomonas campestris</i> contendo os domínios: catalítico da família GH5 e domínio similar à expansina (Dissertação (Mestrado). Universidade de São Paulo, São Carlos. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-18102012-091029/ -
NLM
Tomazini Junior A. Caracterização estrutural da Glicosilhidrolase de <i>Xanthomonas campestris</i> contendo os domínios: catalítico da família GH5 e domínio similar à expansina [Internet]. 2012 ;[citado 2024 mar. 28 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-18102012-091029/ -
Vancouver
Tomazini Junior A. Caracterização estrutural da Glicosilhidrolase de <i>Xanthomonas campestris</i> contendo os domínios: catalítico da família GH5 e domínio similar à expansina [Internet]. 2012 ;[citado 2024 mar. 28 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-18102012-091029/ - Caracterização estrutural da Glicosilhidrolase de <i>Xanthomonas campestris</i> contendo os domínios: catalítico da família GH5 e domínio similar à expansina
- Estudos de proteômica, estruturais e funcionais de proteínas envolvidas na degradação da biomassa lignocelulósica: expansinas microbianas e hidrolases de glicosídeos termofílicas
- A novel thermostable GH5 β-xylosidase from Thermogemmatispora sp. T81
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