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Isolamento e caracterização de um inibidor da atividade coagulante da trombina do sangue da serpente Bothrops jararaca (Wied, 1824) (Ophidae: Viperidae, Crotalinae) (2002)

  • Authors:
  • USP affiliated authors: TANAKA, ANITA MITICO - IB
  • USP Schools: IB
  • Sigla do Departamento: BIF
  • Subjects: SERPENTES; FISIOLOGIA ANIMAL
  • Language: Português
  • Abstract: A trombina é uma enzima chave do sistema de coagulação, que ativa as plaquetas, transforma o fibrinogênio em rede de fibrina e amplifica a sua própria geração pela ativação dos fatores V, VIII e XI. A geração e a ação precisas dessa enzima, balanceadas pelos inibidores nos vasos lesados, é o resultado de uma série complexa de reações denominadas de coagulação sangüínea. Assim a presença desses inibidores específicos tem papel fundamental. O objetivo do presente trabalho foi isolar e caracterizar o inibidor de trombina presente no sangue da serpente Bothrops jararaca (BjI). O BjI apresenta-se como duas cadeias polipeptídicas, de 109 e 138 kDa em condições reduzidas e de 150 e 219 kDa em condições não reduzidas. Esta última (219 kDa) provavelmente é um dímero de 109 kDa. Entretanto, em condições nativas, a massa molecular desse inibidor é de cerca de 1000 kDa. O papel do BjI é bastante específico sobre a atividade coagulante da trombina sobre o fibrinogênio, não afetando outras funções desta enzima como agonista da agregação plaquetária e atividade amidolítica. Embora o BjI não tenha alterado o teste de tempo de coagulação induzido pelo veneno de B. jararaca, experimentos de "Western blotting" demonstraram que existem duas proteínas de 35 e 31 kDa no veneno que se ligam ao BjI, indicando um possível papel antiveneno do BjI na proteção da serpente contra seu próprio veneno. Observou-se também que plasmas de outras serpentes como Bothrops fonsecai, Bothropsneuwiedi, Bothrops alternatus, Crotalus durissus collilineatus e Crotalus durissus terrificus também apresentam proteínas semelhantes ao BjI que são reconhecidas pelo soro anti-BjI. A interação do BjI com a trombina foi comprovada por eletroforese em agarose e, por ELISA, demonstrou-se que a heparina compete pela ligação à trombina, sugerindo o envolvimento do exossítio 2 da molécula de trombina. O BjI é um inibidor específico da atividade coagulante da trombina presente no plasma de serpentes B. jararaca que não interage com a enzima via sítio ativo e encontra-se distribuído em diferentes concentrações no plasma. Os resultados deste trabalho mostram que o BjI liga-se a proteínas do veneno de B. jararaca, podendo ser utilizado como modelo no estudo de caracterização dessas proteínas e amplificando o conhecimento sobre esse veneno
  • Imprenta:
  • Data da defesa: 08.08.2002

  • Exemplares físicos disponíveis nas Bibliotecas da USP
    BibliotecaCód. de barrasNúm. de chamada
    IB12000020708D-926
    How to cite
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    • ABNT

      TANAKA, Anita Mitico; SANO-MARTINS, Ida Sigueko. Isolamento e caracterização de um inibidor da atividade coagulante da trombina do sangue da serpente Bothrops jararaca (Wied, 1824) (Ophidae: Viperidae, Crotalinae). 2002.Universidade de São Paulo, São Paulo, 2002.
    • APA

      Tanaka, A. M., & Sano-Martins, I. S. (2002). Isolamento e caracterização de um inibidor da atividade coagulante da trombina do sangue da serpente Bothrops jararaca (Wied, 1824) (Ophidae: Viperidae, Crotalinae). Universidade de São Paulo, São Paulo.
    • NLM

      Tanaka AM, Sano-Martins IS. Isolamento e caracterização de um inibidor da atividade coagulante da trombina do sangue da serpente Bothrops jararaca (Wied, 1824) (Ophidae: Viperidae, Crotalinae). 2002 ;
    • Vancouver

      Tanaka AM, Sano-Martins IS. Isolamento e caracterização de um inibidor da atividade coagulante da trombina do sangue da serpente Bothrops jararaca (Wied, 1824) (Ophidae: Viperidae, Crotalinae). 2002 ;

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