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Padronização da técnica de dicroísmo circular para o estudo da estrutura da Na,K-ATPse: binômio estrutura-função (2003)

  • Authors:
  • USP affiliated authors: RIGOS, CAROLINA FORTES - FFCLRP
  • USP Schools: FFCLRP
  • Subjects: MEMBRANAS (BIOLOGIA); BIOQUÍMICA
  • Language: Português
  • Abstract: A Na,K-ATPase é uma proteína integral encontrada na membrana plasmática de praticamente todas as células animais, sendo responsável pelo transporte ativo de dois íons 'K POT.+' para o interior da célula e três íons 'Na POT.+' para o meio extracelular, processo ao qual é acoplada a hidrólise de uma molécula de ATP. Esta enzima é constituída de duas subunidades: uma subunidade catalítica, denominada 'alfa', com massa molecular de cerca de 110 kDa e uma subunidade 'beta' altamente glicosilada, de massa molecular aparente de 55 kDa. Alguns autores descrevem a forma protomérica ('alfa''beta') da Na,K-ATPase como sendo a forma funcionalmente ativa inserida na membrana; no entanto é descrito também que oligômeros de estrutura do tipo '('alfa''beta') IND.2' ou ainda de estrutura superior a esta, como '('alfa''beta') IND.4', possam ser a unidade funcional da enzima. Assim, o objetivo específico deste trabalho consistiu em padronizar a técnica de dicroísmo circular para coletar informações sobre a estrutura secundária da forma '('alfa''beta') IND.2' da Na,K-ATPase. A técnica de dicroísmo circular se baseia na absorção desigual da luz esquerdo e destro circularmente polarizada por moléculas que apresentam centros assimétricos. Assim, uma mudança na estrutura da proteína também reflete uma mudança na característica do seu espectro de dicroísmo. A análise conjunta dos resultados de CD e atividade da enzima mostra claramente que existe uma dependência entre aatividade e estrutura secundária da Na,K-ATPase. Processos de desnaturação empregando-se guanidina ou uréia, que induzem uma perda gradativa da estrutura em 'alfa'-hélice, ou ainda trifluoretanol, que provoca um aumento significativo da estrutura em 'alfa'-hélice da proteína, resultam na perda da atividade ATPase. Portanto, é mostrada a existência de uma única conformação estrutural da enzima que está correlacionada com uma habilidade ótima de hidrólise do ATP. .. O uso da técnica de CD também poderá trazer novas perspectivas para o estudo da formação de protômeros e como este processo pode modular a atividade da Na,K-ATPase
  • Imprenta:
  • Data da defesa: 08.08.2003

  • Exemplares físicos disponíveis nas Bibliotecas da USP
    BibliotecaCód. de barrasNúm. de chamada
    FCLRP20800018730Rigos, Carolina Fortes
    How to cite
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    • ABNT

      RIGOS, Carolina Fortes; CIANCAGLINI, Pietro. Padronização da técnica de dicroísmo circular para o estudo da estrutura da Na,K-ATPse: binômio estrutura-função. 2003.Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto, 2003.
    • APA

      Rigos, C. F., & Ciancaglini, P. (2003). Padronização da técnica de dicroísmo circular para o estudo da estrutura da Na,K-ATPse: binômio estrutura-função. Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto.
    • NLM

      Rigos CF, Ciancaglini P. Padronização da técnica de dicroísmo circular para o estudo da estrutura da Na,K-ATPse: binômio estrutura-função. 2003 ;
    • Vancouver

      Rigos CF, Ciancaglini P. Padronização da técnica de dicroísmo circular para o estudo da estrutura da Na,K-ATPse: binômio estrutura-função. 2003 ;