Descoberta de duas novas atividades farmacológicas para peptídeos ricos em prolina presentes no veneno da serpente Bothrops jararaca (2006)
- Authors:
- USP affiliated authors: FERRO, EMER SUAVINHO - ICB ; CAMARGO, ANTONIO CARLOS MARTINS DE - ICB
- Unidade: ICB
- Subjects: HISTOLOGIA; FARMACOLOGIA
- Language: Português
- Imprenta:
- Publisher: Sociedade Brasileira de Farmacologia Terapêutica Experimental
- Publisher place: Ribeirão Preto
- Date published: 2006
- Source:
- Título do periódico: Resumos
- Conference titles: Congresso Brasileiro de Farmacologia e Terapêutica Experimental
-
ABNT
RIOLI, V. et al. Descoberta de duas novas atividades farmacológicas para peptídeos ricos em prolina presentes no veneno da serpente Bothrops jararaca. 2006, Anais.. Ribeirão Preto: Sociedade Brasileira de Farmacologia Terapêutica Experimental, 2006. . Acesso em: 23 abr. 2024. -
APA
Rioli, V., Fernandez, J. H., Prezoto, B. C., Konno, K., Melo, R. L., Klitzke, C. F., et al. (2006). Descoberta de duas novas atividades farmacológicas para peptídeos ricos em prolina presentes no veneno da serpente Bothrops jararaca. In Resumos. Ribeirão Preto: Sociedade Brasileira de Farmacologia Terapêutica Experimental. -
NLM
Rioli V, Fernandez JH, Prezoto BC, Konno K, Melo RL, Klitzke CF, Lopes-Ferreira M, Ferro ES, Camargo ACM de, Portaro FC. Descoberta de duas novas atividades farmacológicas para peptídeos ricos em prolina presentes no veneno da serpente Bothrops jararaca. Resumos. 2006 ;[citado 2024 abr. 23 ] -
Vancouver
Rioli V, Fernandez JH, Prezoto BC, Konno K, Melo RL, Klitzke CF, Lopes-Ferreira M, Ferro ES, Camargo ACM de, Portaro FC. Descoberta de duas novas atividades farmacológicas para peptídeos ricos em prolina presentes no veneno da serpente Bothrops jararaca. Resumos. 2006 ;[citado 2024 abr. 23 ] - The possible role cytosolic oligopeptidases in the processing and presentation of antigen class I epitopes
- Temperature and salts effects on peptidase activities of the recombinant metallo oligopeptidases neurolysin and thimet oligopeptidase (TOP)
- Structural features which make oligopeptides susceptible to hydrolysis by recombinant endooligopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15)
- Secretion of the endo-oligopeptidase 24.15 (3.4.24.15), a non signal-peptide containing protein
- Structural features which make oligopeptides suscetible to hydrolysis by recombinant timet-oligopeptidase 24.15 (TOP)
- A new protein onthe route of MHC-I associated antigen presentation: thimet-oligopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15)
- Intracellular oligopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15) inhibition during antigen presentation process
- Distinta distribuição subcelular da thimet oligopeptidase (EC 3.4.24.15) e neurolisina (EC 3.4.24.16) no cérebro de ratos
- Intracellular oligopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15) inhibition during antigen presentation process
- Stability of the MHC class I epitopes in the cytosol and the role of the thimet-oligopeptidase EC 3.4.24.151,2
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