Domínios nucleares associados a FBXO25: uma nova estrutura subnuclear (2008)
- Authors:
- Autor USP: MANFIOLLI, ADRIANA OLIVEIRA - FMRP
- Unidade: FMRP
- Sigla do Departamento: RBI
- Subjects: PROTEÍNAS; MACROMOLÉCULA (QUÍMICA); BIOQUÍMICA
- Language: Português
- Abstract: O sistema ubiquitina-proteassoma (SUP) é responsável pela degradação da maioria (80%) das proteínas intracelulares em eucariotos. Proteínas destinadas à degradação pelo SUP são primeiramente ligadas covalentemente a uma cadeia de ubiquitina, uma proteína de 76 resíduos de aminoácidos, a qual marca essas proteínas para rápida degradação pelo proteassoma 26S. A seletividade e a regulação da degradação específica do substrato são determinadas pelas enzimas ubiquitina ligase (E3), uma vez que são as responsáveis pelo reconhecimento do substrato. Neste trabalho foi realizada a caracterização da distribuição subcelular da E3 ligase FBXO25. Por experimentos de imunocitoquímica e bioquímica (fracionamento celular) foi mostrado que a proteína FBXO25 endógena apresenta localização nuclear, com distribuição nucleoplasmática e exclusa do nucléolo. Além disso, verificou-se no núcleo a presença de corpos subnucleares enriquecidos da proteína FBXO25. Tais corpos parecem estar associados à estrutura da cromatina e estão presentes apenas na fase G1/telófase do ciclo celular. Através de experimentos de imunofluorescência com dupla-marcação foi visto que os corpos de FBXO25 apresentam localização e morfologia diferentes quandoaos outros domínios nucleares já bem caracterizados, incluindo os , de Cajal, clastossomos. Sendo assim, os corpos de FBXO25 foram nomeados como "FANDs" (FBXO25 Associated Nuclear Domains)., a inibição da transcrição por actinomicina D ou tratamento de -shock aredistribuição dos FANDs para o nucleoplasma, indicando ~ que estes corpos são estruturas dinâmicas influenciadas pela atividade transcricional da célula., ensaios de transcrição por incorporação vivo Br-UTP mostraram que os corpos de FBXO25 não se concentram em sítios ativos de transcrição no núcleo
- Imprenta:
- Publisher place: Ribeirão Preto
- Date published: 2008
- Data da defesa: 14.03.2008
-
ABNT
MANFIOLLI, Adriana Oliveira. Domínios nucleares associados a FBXO25: uma nova estrutura subnuclear. 2008. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto, 2008. . Acesso em: 23 abr. 2024. -
APA
Manfiolli, A. O. (2008). Domínios nucleares associados a FBXO25: uma nova estrutura subnuclear (Dissertação (Mestrado). Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto. -
NLM
Manfiolli AO. Domínios nucleares associados a FBXO25: uma nova estrutura subnuclear. 2008 ;[citado 2024 abr. 23 ] -
Vancouver
Manfiolli AO. Domínios nucleares associados a FBXO25: uma nova estrutura subnuclear. 2008 ;[citado 2024 abr. 23 ] - Caracterização Funcional dos Corpos de FBXO25 (FANDs)
- Tumor necrosis factor receptor-associated factor 6 interaction with alpha-synuclein enhances cell death through the Nuclear Factor-kB pathway
- Mitogen activated protein kinases (MAPK) and protein phosphatases are involved in Aspergillus fumigatus adhesion and biofilm formation
- Aspergillus fumigatus high osmolarity glycerol mitogen activated protein kinases SakA and MpkC physically interact during osmotic and cell wall stresses
- Nutritional heterogeneity among Aspergillus fumigatus strains has consequences for virulence in a strain- and host-dependent manner
- Aspergillus fumigatus calcium-responsive transcription factors regulate cell wall architecture promoting stress tolerance, virulence and caspofungin resistance
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