Ver registro no DEDALUS
Exportar registro bibliográfico

Caracterização estrutural da Glicosilhidrolase de Xanthomonas campestris contendo os domínios: catalítico da família GH5 e domínio similar à expansina (2012)

  • Authors:
  • USP affiliated authors: TOMAZINI JUNIOR, ATÍLIO - IFSC
  • USP Schools: IFSC
  • Sigla do Departamento: FFI
  • Subjects: BIOMASSA; BIOCOMBUSTÍVEIS; PROTEÍNAS; XANTHOMONAS
  • Keywords: Biofuels; Biomass; Expansin; Expansina; Glisosilhidrolase
  • Language: Português
  • Abstract: A demanda global por energia tem acompanhado o desenvolvimento de novas indústrias, o que exige um constante aprimoramento e busca por novas fontes de energia. Com a conscientização da população a respeito da necessidade de fontes de energia renovável se abriu uma expectativa otimista para o uso da biomassa como fonte de energia. Uma variedade de microrganismos, como bactérias e fungos produzem enzimas que podem ser usadas para a despolimerização de biomassa celulósica em monômetros de glicose. Dentro deste contexto, estudamos uma celulase (XCC3535) de Xanthomonas campestris. Esta proteína é um híbrido natural com dois domínios (um domínio glicosilhidrolase e um domínio semelhante à  expansina) que podem possuir funções complementares. Acredita-se que expansinas e proteínas semelhantes a expansinas possam ajudar na degradação da celulose cristalina, participando na ligação ao substrato, seguida pela formação de complexos enzimáticos ou, possivelmente, associadas à superfície para degradação. Este trabalho foi iniciado com análises de bioinformática da sequência para a proteína Glicosilhidrolase permitindo três construções para clonagem: uma completa contendo ambos os domínios (catalítico e semelhante a Expansina), outro com apenas o domínio catalítico GH5, e uma terceiro com apenas o domínio semelhante a Expansina. Obtemos por expressão recombinante em Escherichia coli Rosetta proteína das três construções. A amostra protéica pura foi utilizada para estudos por espalhamento dinâmico de luz (DLS), espalhamento de raios-X a baixo ângulo (SAXS), dicroísmo circular (CD) e cristalização para uso aplicando difração de raios-X. Assim, nosso principal objetivo neste estudo foi a descrição da Glicosilhidrose XCC3535, permitindo assim a geração de conhecimento para o entendimento da função desta proteína e de seus domínios
  • Imprenta:
  • Data da defesa: 27.07.2012
  • Acesso online ao documento

    Online access or search this record in

    Exemplares físicos disponíveis nas Bibliotecas da USP
    BibliotecaCód. de barrasNúm. de chamada
    IFSC82002217Te2217
    How to cite
    A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas

    • ABNT

      TOMAZINI JUNIOR, Atílio; POLIKARPOV, Igor. Caracterização estrutural da Glicosilhidrolase de Xanthomonas campestris contendo os domínios: catalítico da família GH5 e domínio similar à expansina. 2012.Universidade de São Paulo, São Carlos, 2012. Disponível em: < http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-18102012-091029/ >.
    • APA

      Tomazini Junior, A., & Polikarpov, I. (2012). Caracterização estrutural da Glicosilhidrolase de Xanthomonas campestris contendo os domínios: catalítico da família GH5 e domínio similar à expansina. Universidade de São Paulo, São Carlos. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-18102012-091029/
    • NLM

      Tomazini Junior A, Polikarpov I. Caracterização estrutural da Glicosilhidrolase de Xanthomonas campestris contendo os domínios: catalítico da família GH5 e domínio similar à expansina [Internet]. 2012 ;Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-18102012-091029/
    • Vancouver

      Tomazini Junior A, Polikarpov I. Caracterização estrutural da Glicosilhidrolase de Xanthomonas campestris contendo os domínios: catalítico da família GH5 e domínio similar à expansina [Internet]. 2012 ;Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-18102012-091029/