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O C-terminal da proteína S100A9 murina modula os eventos envolvidos na angiogênese e na progressão tumoral em modelos vitro (2015)

  • Authors:
  • USP affiliated authors: MORAES, NATASSJA FOIZER - FMVZ
  • USP Schools: FMVZ
  • Subjects: INIBIÇÃO; PEPTÍDEOS
  • Keywords: Angiogênese; Angiogenesis; Inhibition; pS100A9m; S100A9; Tumorigênese; Tumorigenesis
  • Language: Português
  • Abstract: As proteínas S100A8/A9 são expressas em diferentes tipos celulares e quando sozinhas ou complexadas e em baixas concentrações, promoveram proliferação, migração celular e formação de estruturas capilares. Por outro lado, quando em altas concentrações, esse complexo inibe o crescimento de diversos tipos de células tumorais murinas e humanas. Ainda, tanto a proteína S100A9 humana, quanto um peptídeo sintético idêntico a porção C-terminal da proteína S100A9 murina (pS100A9m) possuem efeitos antinociceptivo e imunorregulatório. Apesar dessas evidencias, até o momento não foi investigado o efeito do pS100A9m sobre a angiogênese e a tumorigênese. Portanto, o objetivo do presente estudo foi investigar, in vitro, o efeito do pS100A9m sobre os eventos fundamentais envolvidos com a angiogênese e o desenvolvimento tumoral. Para tanto, a fim de avaliar o efeito do pS100A9m sobre a angiogênese foi utilizada a linhagem de células endoteliais tímicas murinas (tEnd.1) nos ensaios de proliferação, migração da célula endotelial em meio de cultura, avaliada nos modelos de wound healing e transwell ou migração em meio condicionado, obtido de células tumorais LLC WRC256, avaliada no modelo de transwell, ensaio de adesão (aos componentes de matriz, tais como o colágeno tipo I, fibronectina e laminina) e formação de tubos em matrigel tridimensional (3D). Para os estudos sobre o efeito do pS100A9m sobre as células tumorais, foi utilizada a linhagem de células LLC WRC256 para realização dos ensaiosfuncionais de proliferação, migração (wound healing) e adesão (sobre os componentes da matriz extracelular). Os resultados obtidos demonstraram que o pS100A9m inibe a proliferação, migração, adesão sobre os componentes de matriz e, consequentemente, a formação de estruturas capilares em matriz 3D. Em relação às células tumorais LLC WRC256, foi observada, novamente, a ação inibitória do pS100A9m sobre os eventos de proliferação e migração. Em relação à adesão, o peptídeo aumentou a capacidade de adesão das células tumorais sobre o colágeno tipo I e fibronectina, porém inibiu a adesão dessas células sobre laminina. Em conclusão, os dados aqui obtidos demonstram que o pS100A9m inibe in vitro os eventos fundamentais envolvidos com a angiogênese e com a progressão tumoral. Desta forma, o peptídeo da porção C-terminal da proteína S100A9 pode ser considerado uma nova ferramenta para o estudo da angiogênese e tumorigênese, além apresentar potencial para uma possível aplicação terapêutica nesses processos
  • Imprenta:
  • Data da defesa: 15.09.2015
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    FMVZ11300083273T.3202 FMVZ
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    • ABNT

      MORAES, Natassja Foizer; GIORGI, Renata. O C-terminal da proteína S100A9 murina modula os eventos envolvidos na angiogênese e na progressão tumoral em modelos vitro. 2015.Universidade de São Paulo, São Paulo, 2015. Disponível em: < http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/10/10133/tde-09122015-114330/ >.
    • APA

      Moraes, N. F., & Giorgi, R. (2015). O C-terminal da proteína S100A9 murina modula os eventos envolvidos na angiogênese e na progressão tumoral em modelos vitro. Universidade de São Paulo, São Paulo. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/10/10133/tde-09122015-114330/
    • NLM

      Moraes NF, Giorgi R. O C-terminal da proteína S100A9 murina modula os eventos envolvidos na angiogênese e na progressão tumoral em modelos vitro [Internet]. 2015 ;Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/10/10133/tde-09122015-114330/
    • Vancouver

      Moraes NF, Giorgi R. O C-terminal da proteína S100A9 murina modula os eventos envolvidos na angiogênese e na progressão tumoral em modelos vitro [Internet]. 2015 ;Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/10/10133/tde-09122015-114330/

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