Environmental factors modulating the stability and enzymatic activity of the Petrotoga mobilis Esterase (PmEst) (2016)
- Authors:
- USP affiliated authors: LOPES, JOSÉ LUIZ DE SOUZA - IF ; MARCO, RICARDO DE - IFSC ; BOSSOLAN, NELMA REGINA SEGNINI - IFSC ; ARAUJO, ANA PAULA ULIAN DE - IFSC
- USP Schools: IF; IFSC; IFSC; IFSC
- DOI: 10.1371/journal.pone.0158146
- Subjects: ENZIMAS; BIOTECNOLOGIA; BACTÉRIAS TERMÓFILAS
- Language: Inglês
- Imprenta:
- Publisher: Public Library of Science - PLOS
- Publisher place: San Francisco
- Date published: 2016
- Source:
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-
Título: PLoS ONE
ISSN: 1932-6203
Citescore - 2017: 3.01
SJR - 2017: 1.164
SNIP - 2017: 1.111
-
ABNT
LOPES, José Luiz de Souza; YONEDA, Juliana S.; MARTINS, Julia M.; et al. Environmental factors modulating the stability and enzymatic activity of the Petrotoga mobilis Esterase (PmEst). PLOS ONE, San Francisco, Public Library of Science - PLOS, v. 11, n. 6, p. e0158146-1-e0158146-16, 2016. Disponível em: < http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0158146 > DOI: 10.1371/journal.pone.0158146. -
APA
Lopes, J. L. de S., Yoneda, J. S., Martins, J. M., De Marco, R., Jameson, D. M., Castro, A. M., et al. (2016). Environmental factors modulating the stability and enzymatic activity of the Petrotoga mobilis Esterase (PmEst). PLOS ONE, 11( 6), e0158146-1-e0158146-16. doi:10.1371/journal.pone.0158146 -
NLM
Lopes JL de S, Yoneda JS, Martins JM, De Marco R, Jameson DM, Castro AM, Bossolan NRS, Wallace BA, Araújo APU de. Environmental factors modulating the stability and enzymatic activity of the Petrotoga mobilis Esterase (PmEst) [Internet]. PLOS ONE. 2016 ; 11( 6): e0158146-1-e0158146-16.Available from: http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0158146 -
Vancouver
Lopes JL de S, Yoneda JS, Martins JM, De Marco R, Jameson DM, Castro AM, Bossolan NRS, Wallace BA, Araújo APU de. Environmental factors modulating the stability and enzymatic activity of the Petrotoga mobilis Esterase (PmEst) [Internet]. PLOS ONE. 2016 ; 11( 6): e0158146-1-e0158146-16.Available from: http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0158146 - Challenges in studying intrinsically disordered proteins
- Characterization of a thermostable esterase of Anaerobaculum hydrogeniformans
- Characterization of esterase activity from an Acetomicrobium hydrogeniformans enzyme with high structural stability in extreme conditions
- Advantages of synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy to study intrinsically disordered proteins
- Anaerobaculum hydrogeniformans esterase (ahest): a new thermostable esterase for biotechnological applications
- Going deep into protein secondary structure with synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy
- Interaction of an esophageal MEG protein from schistosomes with a human S100 protein involved in inflammatory response
- Septina de Chlamydomonas reinhardtii: estudos com foco em sua expressão e função
- Interaction between human protein S100A9 and the parasite Schistosoma mansoni's protein MEG14
- STIM-Orai interaction in Schistosoma Mansoni indicates the existence of functional store-operated calcium entry in the parasite
Informações sobre o DOI: 10.1371/journal.pone.0158146 (Fonte: oaDOI API)
Versões disponíveis em Acesso Aberto do: 10.1371/journal.pone.0158146 (Fonte: Unpaywall API)
Título do periódico: PLOS ONE
ISSN: 1932-6203
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| IFSC | 89024889 | PROD024889 |
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