Caracterização funcional e estrutural da primeira arabinofuranosidase da família 62 de <i>Thielavia terrestris</i> dimerizada através de <i>domain swapping</i> (2018)
- Authors:
- Autor USP: CAMARGO, SUELEN - IFSC
- Unidade: IFSC
- Sigla do Departamento: FCI
- Subjects: ENZIMAS HIDROLÍTICAS; BIOTECNOLOGIA; ENZIMAS; BIOMASSA
- Keywords: <i>Thielavia terrestris</i>; Biomass degradation; Degradação de biomassa; Domain swapping; GH62
- Agências de fomento:
- Language: Português
- Abstract: As enzimas hidrolíticas são consideradas, por plena definição, aquelas com a capacidade de realizar a reação de hidrólise. Devido à sua capacidade de degradar substâncias naturais, as enzimas hidrolíticas são de grande uso industrial e podem ser aplicadas nas indústrias têxtil, alimentar, farmacêutica, biocombustíveis- agrícola, assim como na produção de derivados biotecnológicos de maior valor agregado. Conhecidas como enzimas que liberam arabinose e arabinofuranose, as arabinofuranosidases da família 62 são capazes de quebrar as conexões de arabinoxilanos. A importância biotecnológica de tais proteínas é desde o uso na agricultura à indústria. Elas podem ser utilizadas, por exemplo, em coquetéis na digestão de alimentos para animais, vinhos e para melhorar a eficiência de clarificação de sucos. Além disso, sua ação de deslignificação é promissora na degradação da biomassa para a produção de bicombustíveis. Este projeto procura realizar a clonagem, expressão heteróloga em bactérias e caracterização estrutural de uma α-L-arabinofuranosidase do fungo termofílico Thielavia terrestris. Esta enzima pertence à família GH62, que é conhecida por melhorar a ação das celulases e, portanto, de interesse na degradação da biomassa lignocelulósica, como o bagaço de cana-de-açúcar. Testes biofísicos, bioquímicos e estruturais apresentados neste estudo buscam promover a compreensão dos mecanismos de ação desta enzima e sua aplicação na hidrólise do bagaçode cana-de-açúcar. O trabalho destaca uma estrutura tridimensional inédita dentro da família 62 portadora de um fenômeno conhecido como domain swapping, possibilitando maiores investigações dentro do grupo das arabinofuranosidases
- Imprenta:
- Publisher place: São Carlos
- Date published: 2018
- Data da defesa: 10.08.2018
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ABNT
CAMARGO, Suelen. Caracterização funcional e estrutural da primeira arabinofuranosidase da família 62 de <i>Thielavia terrestris</i> dimerizada através de <i>domain swapping</i>. 2018. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, São Carlos, 2018. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-23102018-160533/. Acesso em: 20 abr. 2024. -
APA
Camargo, S. (2018). Caracterização funcional e estrutural da primeira arabinofuranosidase da família 62 de <i>Thielavia terrestris</i> dimerizada através de <i>domain swapping</i> (Dissertação (Mestrado). Universidade de São Paulo, São Carlos. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-23102018-160533/ -
NLM
Camargo S. Caracterização funcional e estrutural da primeira arabinofuranosidase da família 62 de <i>Thielavia terrestris</i> dimerizada através de <i>domain swapping</i> [Internet]. 2018 ;[citado 2024 abr. 20 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-23102018-160533/ -
Vancouver
Camargo S. Caracterização funcional e estrutural da primeira arabinofuranosidase da família 62 de <i>Thielavia terrestris</i> dimerizada através de <i>domain swapping</i> [Internet]. 2018 ;[citado 2024 abr. 20 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-23102018-160533/ - Caracterização funcional e estrutural da primeira arabinofuranosidase da família 62 de <i>Thielavia terrestris</i> dimerizada através de <i>domain swapping</i>
- Functional and structural characterization of an α-ʟ-arabinofuranosidase from Thermothielavioides terrestris and its exquisite domain-swapped β-propeller fold crystal packing
- Prospection, biophysical, and structural characterization of new carbohydrate-active enzymes with biotechnological applications
- Functional and structural characterisation of an α-L-arabinofuranosidase from Thielavia terrestris: the first β-propeller fold adopted through an exquisite domain-swapping in GH62 family
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