Análise dos substratos da MMP-2 em tecidos cardíacos usando a proteômica quantitativa N-terminal multiplex (2022)
- Authors:
- Autor USP: VALLE, VALÉRIA BEATRIZ DO - FORP
- Unidade: FORP
- Sigla do Departamento: 803
- DOI: 10.11606/D.58.2022.tde-14022023-122058
- Subjects: DOENÇAS CARDIOVASCULARES; METALOPROTEINASES; PROTEÔMICA; MÚSCULOS
- Keywords: Cardiovascular diseases; Doenças cardiovasculares; Metalloproteinase; Metaloproteinase; Proteômica; Proteomics
- Agências de fomento:
- Language: Português
- Abstract: As metaloproteinases da matriz (MMPs) pertencem à família das endopeptidases e são dependentes de zinco e cálcio. Elas são proteases que degradam proteínas da matriz extracelular (MEC), como laminina, elastina, colágeno e proteoglicanos. As MMPs estão envolvidas em várias funções e vários processos patológicos devido à grande variedade de seus substratos. Entre os processos em que estão envolvidas estão: destruição e remodelação de tecidos, cicatrização, inflamação e progressão tumoral. Saber e controlar a atividade enzimática é altamente desejável para que possamos compreender e estudar seus papéis individuais e propor novos agentes terapêuticos. Neste trabalho procuramos identificar os substratos da metaloproteinase da matriz 2 (MMP-2) no coração, para tentar compreender o seu papel proteolítico e seus produtos de clivagens. Isso foi feito com o uso de análise de peptídeos representados diferentemente no coração de animais (ratos) que receberam a MMP-2 recombinante humana (rhMMP-2) por 4 semanas. Essa análise envolveu a análise proteômica, seguindo-se a busca dos resultados em bancos de dados de vias de cascatas de proteínas. Os resultados revelaram que os principais conjuntos de proteínas que se modificaram nos animais que receberam a rhMMP-2 em relação aos animais controles foram enzimas de vias metabólicas do coração, sendo as 3 principais: CAC, TCA e KEGG. Os resultados também mostram não ter havido diferença na quantidade de peptídeos que compõe a maior parte das proteínas estruturais do coração, sugerindo que os resultados de alteração funcional vistos nos corações destes animais estejam mais associados a alterações metabólicas do que a alterações de filamentos proteicos envolvidos nos batimentos cardíacos ou nas junções celulares. Este é o primeiro estudo, ao que sabemos, que mostra a expressão diferencial de proteínasde vias metabólicas em corações expostos a MMP-2 exógena
- Imprenta:
- Publisher place: Ribeirão Preto
- Date published: 2022
- Data da defesa: 19.12.2022
- Este periódico é de acesso aberto
- Este artigo é de acesso aberto
- URL de acesso aberto
- Cor do Acesso Aberto: gold
- Licença: cc-by-nc-sa
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ABNT
VALLE, Valéria Beatriz do. Análise dos substratos da MMP-2 em tecidos cardíacos usando a proteômica quantitativa N-terminal multiplex. 2022. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto, 2022. Disponível em: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/58/58138/tde-14022023-122058/. Acesso em: 03 jun. 2024. -
APA
Valle, V. B. do. (2022). Análise dos substratos da MMP-2 em tecidos cardíacos usando a proteômica quantitativa N-terminal multiplex (Dissertação (Mestrado). Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto. Recuperado de https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/58/58138/tde-14022023-122058/ -
NLM
Valle VB do. Análise dos substratos da MMP-2 em tecidos cardíacos usando a proteômica quantitativa N-terminal multiplex [Internet]. 2022 ;[citado 2024 jun. 03 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/58/58138/tde-14022023-122058/ -
Vancouver
Valle VB do. Análise dos substratos da MMP-2 em tecidos cardíacos usando a proteômica quantitativa N-terminal multiplex [Internet]. 2022 ;[citado 2024 jun. 03 ] Available from: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/58/58138/tde-14022023-122058/
Informações sobre o DOI: 10.11606/D.58.2022.tde-14022023-122058 (Fonte: oaDOI API)
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